ニッケル含有スーパーオキシドジスムターゼの結晶構造は、別のタイプの活性部位を明らかにします

スーパーオキシドジスムターゼ（SODS、EC 1.15.1.1）は、生物学的分子を酸化的損傷から保護するためにスーパーオキシドラジカルアニオンの反対を効率的に触媒するユビキタスな酵素です。Streptomyces seoulensisからのニッケル含有SOD（NISOD）の結晶構造は、安静時、X線減少、およびチオ硫酸還元還元酵素状態のために決定されました。NISODは、4ヘリックスバンドルサブユニットで構成されるホモヘキサマーです。触媒中心はN末端アクティブサイトループにあり、Ni（III）イオンは、CyS-2のアミド基であるHis-1のアミノ基によって調整されます。6、およびHis-1のイミダゾーテは、化学的に還元された状態で失われ、X線誘発性の還元後に失われます。この構造は、触媒金属種、サブユニット構造、およびオリゴマー組織に関する3番目のクラスのSODを表しています。少数のNiメタロ酵素にメンバーを追加し、Ni関連生化学の一般的な理解にNi（III）活性部位に寄与します。NISODは、ストレプトマイセス以外の細菌でも発生することが示されており、一部のシアノバクテリアには存在すると予測されています。

Superoxide dismutases (SODs, EC 1.15.1.1) are ubiquitous enzymes that efficiently catalyze the dismutation of superoxide radical anions to protect biological molecules from oxidative damage. The crystal structure of nickel-containing SOD (NiSOD) from Streptomyces seoulensis was determined for the resting, x-ray-reduced, and thiosulfate-reduced enzyme state. NiSOD is a homohexamer consisting of four-helix-bundle subunits. The catalytic center resides in the N-terminal active-site loop, where a Ni(III) ion is coordinated by the amino group of His-1, the amide group of Cys-2, two thiolate groups of Cys-2 and Cys-6, and the imidazolate of His-1 as axial ligand that is lost in the chemically reduced state as well as after x-ray-induced reduction. This structure represents a third class of SODs concerning the catalytic metal species, subunit structure, and oligomeric organization. It adds a member to the small number of Ni-metalloenzymes and contributes with its Ni(III) active site to the general understanding of Ni-related biochemistry. NiSOD is shown to occur also in bacteria other than Streptomyces and is predicted to be present in some cyanobacteria.