ミトコンドリアの呼吸鎖は、スーパーコンプレックスアセンブリで部分的に組織されています：フラックス制御分析を使用した運動的証拠

酵素複合体が内部ミトコンドリア膜の脂質二重層に独立して埋め込まれ、ランダムに拡散するコエンザイムQおよびシトクロムCによって接続されている呼吸鎖のモデルがほとんど好まれています。ただし、マルチコンプレックスユニットは哺乳類のミトコンドリアから分離でき、複合体間の直接電子チャネルに基づくモデルを示唆しています。代謝性フラックス制御解析を使用した動力学テストは、2つのモデルを区別できます。前者のモデルは、各酵素が異なる程度まで速度制御されている可能性があることを意味しますが、後者では、代謝経路全体が単一のスーパーコンプレックスと阻害として行動します。そのコンポーネントの1つは、同じフラックス制御を引き出します。特に、酸化的リン酸化装置の他の成分（すなわち、ATPシンターゼ、膜電位、キャリア、キャリア）がない場合、スーパーコンプレックスの存在は、各呼吸器錯体の統合に近いフラックス制御係数を誘発し、すべての係数の合計は団結をはるかに超えてください。牛の心臓ミトコンドリアと基質透過性障壁を備えたプロビンドリアル粒子を使用して、有酸素NADH酸化（I、III、IV）およびサク酸塩酸化（II、III、IV）に関与する複合体のフラックス制御係数を調査しました。複合体IとIIIの両方は、NADH酸化よりも高度な速度制御であることがわかりました。これは、2つの複合体間の機能的に関連する関連の存在の存在を示唆する強力な運動学的証拠であり、複合IVはランダムに分布しているように見えます。さらに、複合体IIはコハク酸酸化のための完全な速度制限であり、複合体IIIおよびIVに向かってチャネリングが存在しないことを明確に示していることを示しています。

The model of the respiratory chain in which the enzyme complexes are independently embedded in the lipid bilayer of the inner mitochondrial membrane and connected by randomly diffusing coenzyme Q and cytochrome c is mostly favored. However, multicomplex units can be isolated from mammalian mitochondria, suggesting a model based on direct electron channeling between complexes. Kinetic testing using metabolic flux control analysis can discriminate between the two models: the former model implies that each enzyme may be rate-controlling to a different extent, whereas in the latter, the whole metabolic pathway would behave as a single supercomplex and inhibition of any one of its components would elicit the same flux control. In particular, in the absence of other components of the oxidative phosphorylation apparatus (i.e. ATP synthase, membrane potential, carriers), the existence of a supercomplex would elicit a flux control coefficient near unity for each respiratory complex, and the sum of all coefficients would be well above unity. Using bovine heart mitochondria and submitochondrial particles devoid of substrate permeability barriers, we investigated the flux control coefficients of the complexes involved in aerobic NADH oxidation (I, III, IV) and in succinate oxidation (II, III, IV). Both Complexes I and III were found to be highly rate-controlling over NADH oxidation, a strong kinetic evidence suggesting the existence of functionally relevant association between the two complexes, whereas Complex IV appears randomly distributed. Moreover, we show that Complex II is fully rate-limiting for succinate oxidation, clearly indicating the absence of substrate channeling toward Complexes III and IV.