アルキルヒドロペルオキシドペルオキシダーゼサブユニットC（AHPC）は有機過酸化物から保護しますが、ポルフィロモナスgingivalisの病原性には影響しません。

クローン化されたポルフィロモナスジンジバリスアルキルヒドロペルオキシドレダクターゼ（AHPC）遺伝子は、大腸菌のAHPC欠陥を補完しました。P. gingivalisの酸化ストレスから保護する際のAHPCの役割を研究するために、AHPC遺伝子を含む1.8 kb断片をP. gingivalis W83の染色体から増幅しました。この遺伝子は、ERMF-ERMAM抗生物質耐性カセットを使用して挿入的に不活性化され、対立遺伝子交換によりAHPC欠損変異体の作成に使用されました。FLL141と指定された1つの変異株は、親株と比較して、成長率、黒い色素、ベータ溶解、またはタンパク質分解活性のレベルに変化がないことを示しました。P. gingivalis Fll141は親の株よりも過酸化水素に敏感でしたが、野生型株と比較してマウスモデルの病原性の可能性に変化はありませんでした。これらの発見は、AHPC遺伝子がP. gingivalisの過酸化物抵抗性に役割を果たすが、毒性に有意に寄与しないことを示唆しています。

The cloned Porphyromonas gingivalis alkyl hydroperoxide reductase (ahpC) gene complemented an ahpC defect in Escherichia coli. To study the role of ahpC in protecting against oxidative stress in P. gingivalis a 1.8 kb fragment containing the ahpC gene was amplified from the chromosome of P. gingivalis W83. This gene was insertionally inactivated using the ermF-ermAM antibiotic resistance cassette and used to create a ahpC-deficient mutant by allelic exchange. One mutant strain, designated FLL141, demonstrated no change in the growth rate, black pigmentation, beta-hemolysis or level of proteolytic activity compared to the parent strain. Although P. gingivalis FLL141 was more sensitive to hydrogen peroxide than the parent strain, there was no change in its virulence potential in the mouse model compared to the wild-type strain. These findings suggest that the ahpC gene plays a role in peroxide resistance in P. gingivalis but does not contribute significantly to virulence.