アクチンモノマー結合タンパク質による細胞骨格ダイナミクスの調節

アクチン細胞骨格は、真核生物のいくつかの重要な細胞および発達プロセスの重要な成分です。糸状および/または単量体のアクチンと相互作用する多くのタンパク質は、アクチン細胞骨格の構造とダイナミクスを調節します。アクチンフィラメント結合タンパク質は、アクチンフィラメントの核形成、アセンブリ、分解、および架橋を制御しますが、アクチンモノマー結合タンパク質は、細胞内の未溶解されていないアクチンの大きなプールのサイズ、局在、ダイナミクスを調節します。この記事では、6つの進化的に保存されたアクチンモノマー結合タンパク質 - プロフィリン、ADF/コフィリン、ツインフィリン、SRV2/CAP、WASP/WAVE、VERPROLIN/WIPがアクチンモノマーと相互作用する方法を理解するための最近の進歩に焦点を当てています。フィラメント端への組み込み。また、これらのユビキタスなアクチンモノマー結合タンパク質が、細胞骨格のダイナミクスとアクチン依存性の細胞プロセスにどのように寄与するかのモデルも提示します。

The actin cytoskeleton is a vital component of several key cellular and developmental processes in eukaryotes. Many proteins that interact with filamentous and/or monomeric actin regulate the structure and dynamics of the actin cytoskeleton. Actin-filament-binding proteins control the nucleation, assembly, disassembly and crosslinking of actin filaments, whereas actin-monomer-binding proteins regulate the size, localization and dynamics of the large pool of unpolymerized actin in cells. In this article, we focus on recent advances in understanding how the six evolutionarily conserved actin-monomer-binding proteins - profilin, ADF/cofilin, twinfilin, Srv2/CAP, WASP/WAVE and verprolin/WIP - interact with actin monomers and regulate their incorporation into filament ends. We also present a model of how, together, these ubiquitous actin-monomer-binding proteins contribute to cytoskeletal dynamics and actin-dependent cellular processes.