赤血球アクチンと筋肉収縮および調節タンパク質とのスペクトリン相互作用

アクチンとスペクトリンは、洗浄された赤血球膜から分離されました。カリウムの非存在下でのスペクトリン結合および重合赤血球アクチン。アクチンがその解重合状態にあったとき、スペクトリンの分子あたり8-9 molの赤血球アクチンを結合したポリスチレンラテックス粒子にコーティングされたスペクトリン。スペクトリンは、Mg2+-ATPase活性の変化によって明らかにされた、赤血球アクチンと筋肉ミオシンとの相互作用を強化しました。筋肉のトロポミオシンがこれらの効果を廃止した間、筋肉アルファ - アクチニンでも同様の増強が観察されました。データは、アルファ - アクチニンが筋肉や他の非筋肉細胞のアクチンフィラメントのアンカー部位であるため、スペクトリンはエリロサイトアクチンのアンカー部位と同様に重合因子の役割を果たすことができることを示唆しています。

Actin and spectrin were isolated from washed red blood cell membranes. Spectrin bound and polymerized erythrocyte actin in the absence of potassium. Spectrin coated into polystyrene latex particles bound 8--9 mol of erythrocyte actin per mol of spectrin when actin was in its depolymerized state. Spectrin enhanced the interaction of erythrocyte actin with muscle myosin as manifested by changes in Mg2+-ATPase activity. A similar enhancement also was observed with muscle alpha-actinin while muscle tropomyosin abolished these effects. The data suggest that spectrin may play the role of polymerizing factor as well as the anchoring site for erythrocyte actin just as alpha-actinin is the anchoring site for actin filaments in muscle and other non-muscle cells.