Saccharomyces cerevisiaeのKex2エンドプロテアーゼの領域は、自己処理によって除去されます

バキュロウイルス/昆虫細胞の発現システムで、Saccharomyces cerevisiae kex2 endoproteaseの可溶性分泌型を生成しました。この分泌された酵素を精製し、そのNH2末端配列が決定されました。NH2末端配列は、KEX2遺伝子ヌクレオチド配列から推定された配列の残基LEU109で始まり、KEX2酵素がプロ酵素として産生されることを示しています。残基LEU109の前には、KEX2エンドペプチダーゼの潜在的な処理部位である塩基性アミノ酸残基（LYS107-ARG108）のペアがあります。さらに、この切り捨てられた酵素の不活性形態の発現は、より高い分子量のタンパク質の産生をもたらしました。これらの観察結果は、KEX2エンドプロテアーゼのプロ領域が自己加工イベントによって除去されることを示唆しています。

We have produced in the baculovirus/insect cells expression system a soluble secreted form of the Saccharomyces cerevisiae Kex2 endoprotease. This secreted enzyme was purified and its NH2-terminal sequence determined. The NH2-terminal sequence started at residue Leu109 of the sequence deduced from the KEX2 gene nucleotide sequence, showing that the Kex2 enzyme is produced as a proenzyme. Residue Leu109 is preceded by a pair of basic amino acid residues (Lys107-Arg108) which is a potential processing site for the Kex2 endopeptidase. Furthermore, expression of an inactive form of this truncated enzyme resulted in the production of a protein with a higher molecular weight. These observations suggest that the pro-region of Kex2 endoprotease is removed by a self-processing event.