ホスホエノールピルビン酸カルボキシキナーゼは、解糖の界面と亜ティリスのTCAサイクルでC3カルボキシル化を触媒します

定量的生理学的特性と同位体トレーサーの実験により、亜ティリスのピルビン酸キナーゼ変異体は、ホスホエノールピルビン酸（ペップ）の残りの変換（PEP）への残りの変換がPruvatezed by fisphatedededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededededによって説明されたりするよりも多くのCO（2）を生成したことが明らかになりました。ここでは、トリカーボン酸サイクルへのこの追加の異化フラックスがPEPカルボキシキナーゼによって触媒されたことを示しています。糖新生におけるその正常な役割とは対照的に、PEPカルボキシキナーゼは、リボフラビン生産のB. subtilis株および野生型168でのリボフラビン生産B.のピルビン酸キナーゼのノックアウト時にPEPからオキサロアセテートまでPEPからオキサロアセテートまで逆方向に動作します。カルボキシラーゼは不活性です。おそらく、ATP-シンセーゼ化されたアンプレロティックペップカルボキシキナーゼ反応の不利な速度論の結果として、そのようなピルビン酸カルボキシラーゼ変異体はゆっくりと成長します。

Quantitative physiological characterization and isotopic tracer experiments revealed that pyruvate kinase mutants of Bacillus subtilis produced significantly more CO(2) from glucose in the tricarboxylic acid cycle than is explained by the remaining conversion of phosphoenolpyruvate (PEP) to pyruvate catalyzed by the phosphotransferase system. We show here that this additional catabolic flux into the tricarboxylic acid cycle was catalyzed by the PEP carboxykinase. In contrast to its normal role in gluconeogenesis, PEP carboxykinase can operate in the reverse direction from PEP to oxaloacetate upon knockout of pyruvate kinase in a riboflavin-producing B. subtilis strain and in wild-type 168. At least in the industrial strain, we demonstrate the additional capacity of PEP carboxykinase to function as a substitute anaplerotic reaction when the normal pyruvate carboxylase is inactivated. Presumably as a consequence of the unfavorable kinetics of an ATP-synthesizing anaplerotic PEP carboxykinase reaction, such pyruvate carboxylase mutants grow slowly or, as in the case of wild-type 168, not at all.