IAA1タンパク質はAXR5によってエンコードされ、SCFの基質です（TIR1）

オーキシン応答の最近の研究では、3セットのタンパク質の機能に焦点を当てています：オーキシン（AUX）応答因子（ARFS）、AUX/IAAS、およびF-Boxタンパク質TIR1。ARFタンパク質はDNAに結合し、標的遺伝子の転写を直接活性化または抑制し、AUX/IAAタンパク質はARF機能を抑制します。TIR1は、AUX/IAAタンパク質の分解に必要なユビキチンタンパク質リガーゼの一部です。ここでは、axr5-1と呼ばれるシロイヌナズナの新規変異体の分離と特性評価を報告します。突然変異植物はオーキシンに耐性があり、根やシュートトロピズムの欠陥を含む、オーキシン関連のさまざまな成長欠陥を示します。さらに、AXR5-1変異は、オーキシン制御転写の減少をもたらします。AXR5の分子クローンは、遺伝子がタンパク質のAUX/IAAファミリーのメンバーであるIAA1タンパク質をコードすることを明らかにしました。axr5は、多面的変異体の表現型と一致する植物の発達全体で発現しています。AXR5-1変異は、この遺伝子ファミリーの他のメンバーで回復した機能獲得変異と同様に、タンパク質の保存されたドメインIIにアミノ酸置換をもたらします。生化学的研究は、IAA1/AXR5がオーキシン依存的にTIR1と相互作用することを示しています。突然変異は、変異表現型がIAA1/AXR5の蓄積によって引き起こされることを示唆するこの相互作用を防ぎます。我々の結果は、AUX/IAAファミリーのほとんどのメンバーがオーキシンに応じてSCFTIR1による分解を標的とするモデルをさらにサポートしています。

Recent studies of auxin response have focused on the functions of three sets of proteins: the auxin (Aux) response factors (ARFs), the Aux/IAAs, and the F-box protein TIR1. The ARF proteins bind DNA and directly activate or repress transcription of target genes while the Aux/IAA proteins repress ARF function. TIR1 is part of a ubiquitin protein ligase required for degradation of Aux/IAA proteins. Here we report the isolation and characterization of a novel mutant of Arabidopsis called axr5-1. Mutant plants are resistant to auxin and display a variety of auxin-related growth defects including defects in root and shoot tropisms. Further, the axr5-1 mutation results in a decrease in auxin-regulated transcription. The molecular cloning of AXR5 revealed that the gene encodes the IAA1 protein, a member of the Aux/IAA family of proteins. AXR5 is expressed throughout plant development consistent with the pleiotropic mutant phenotype. The axr5-1 mutation results in an amino acid substitution in conserved domain II of the protein, similar to gain-of-function mutations recovered in other members of this gene family. Biochemical studies show that IAA1/AXR5 interacts with TIR1 in an auxin-dependent manner. The mutation prevents this interaction suggesting that the mutant phenotype is caused by the accumulation of IAA1/AXR5. Our results provide further support for a model in which most members of the Aux/IAA family are targeted for degradation by SCFTIR1 in response to auxin.