筋肉の超微細構造：サルコメアの構造的視点

筋肉の超微細構造は、多くのタンパク質間相互作用の複雑な配置によって特徴付けられます。サルコメアは、筋肉の基本的な繰り返し単位であり、2つの横方向フィラメントシステムで形成されています。厚くて薄いフィラメントです。アクチンとミオシンはサルコメアの主な収縮元素ですが、他のタンパク質は足場として作用し、超微細構成を制御し、筋肉収縮を調節し、サルメアと筋線維全体に張力を伝達します。X線結晶構造と核磁気共鳴分光法による筋肉タンパク質の構造の解明は、筋肉収縮を理解するために不可欠であり、生物学的情報を構造情報に関連付けることができます。これらの構造は、筋肉の成分がどのように相互作用するか、さまざまな要因がこれらのタンパク質内の立体配座の変化にどのように影響するか、および変異筋肉タンパク質が収縮機構の調節微調整をどのように妨害するかを明らかにし、したがって、場合によっては疾患につながります。ここでは、サルコメア内で解決された構造がレビューされており、多数のコンポーネントをコンテキストに配置しています。

Muscle ultrastructure is characterised by a complex arrangement of many protein-protein interactions. The sarcomere is the basic repeating unit of muscle, formed by two transverse filament systems: the thick and thin filaments. While actin and myosin are the main contractile elements of the sarcomere, other proteins act as scaffolds, control ultrastructure composition, regulate muscle contraction, and transmit tension between sarcomeres and hence to the whole myofibril. Elucidation of the structures of muscle proteins by X-ray crystallography and nuclear magnetic resonance spectroscopy has been essential in understanding muscle contraction, enabling us to relate biological to structural information. These structures reveal how components of the muscle interact, how different factors influence conformational changes within these proteins, and how mutant muscle proteins may interfere with the regulatory fine-tuning of the contractile machinery, hence leading to disease in some cases. Here, structures solved within the sarcomere have been reviewed in order to put the numerous components into context.