著名医師による解説が無料で読めます
すると翻訳の精度が向上します
L-システインは、産業用途の観点から重要なアミノ酸です。腸内細菌におけるL-チェステインの生合成は、L-シュタイン生合成の重要な酵素であるL-セリンO-アセチルトランスフェラーゼ（SAT）のL-システインによるフィードバック阻害を通じて調節されます。最近、フィードバック阻害抑制性SATをコードする遺伝子を発現する大腸菌株でL-システインが過剰生産されていることがわかりました。L-Cysteine産生のさらなる改善は、高い安定性を持つSATを使用することで予想されます。ここでは、Extreme ThermophileのSATをコードするSAT1遺伝子、Thermus Thermophilus HB8を報告します。T. thermophilus Hb8のゲノム配列に基づいて、sat1遺伝子をクローン化し、大腸菌細胞で過剰発現しました。予測されるアミノ酸配列は295アミノ酸で構成され、他のOアセチルトランスフェラーゼメンバーと相同です。特に、カルボキシル末端領域は、全体的なシーケンスで約15％のアイデンティティのみを示しているにもかかわらず、バクテリアや植物に見られるSATと約30％のアイデンティティを共有しています。精製された組換えタンパク質の酵素分析と原子吸収研究により、酵素はCO（2+）またはNi（2+）によって高度に活性化され、Zn（2+）およびFe（2+）が含まれていることが明らかになりました。これらの結果は、T。thermophilusSATがこのタンパク質ファミリーの他のメンバーとは異なる新しいタイプの酵素であることを示しています。
L-システインは、産業用途の観点から重要なアミノ酸です。腸内細菌におけるL-チェステインの生合成は、L-シュタイン生合成の重要な酵素であるL-セリンO-アセチルトランスフェラーゼ（SAT）のL-システインによるフィードバック阻害を通じて調節されます。最近、フィードバック阻害抑制性SATをコードする遺伝子を発現する大腸菌株でL-システインが過剰生産されていることがわかりました。L-Cysteine産生のさらなる改善は、高い安定性を持つSATを使用することで予想されます。ここでは、Extreme ThermophileのSATをコードするSAT1遺伝子、Thermus Thermophilus HB8を報告します。T. thermophilus Hb8のゲノム配列に基づいて、sat1遺伝子をクローン化し、大腸菌細胞で過剰発現しました。予測されるアミノ酸配列は295アミノ酸で構成され、他のOアセチルトランスフェラーゼメンバーと相同です。特に、カルボキシル末端領域は、全体的なシーケンスで約15％のアイデンティティのみを示しているにもかかわらず、バクテリアや植物に見られるSATと約30％のアイデンティティを共有しています。精製された組換えタンパク質の酵素分析と原子吸収研究により、酵素はCO（2+）またはNi（2+）によって高度に活性化され、Zn（2+）およびFe（2+）が含まれていることが明らかになりました。これらの結果は、T。thermophilusSATがこのタンパク質ファミリーの他のメンバーとは異なる新しいタイプの酵素であることを示しています。
L-Cysteine is an important amino acid in terms of its industrial applications. The biosynthesis of L-cysteine in enteric bacteria is regulated through the feedback inhibition by L-cysteine of L-serine O-acetyltransferase (SAT), a key enzyme in L-cysteine biosynthesis. We recently found that L-cysteine is overproduced in Escherichia coli strains expressing a gene encoding feedback inhibition-insensitive SAT. Further improvements in L-cysteine production are expected by the use of SAT with high stability. We report here the sat1 gene encoding SAT of an extreme thermophile, Thermus thermophilus HB8. The sat1 gene was cloned and overexpressed in E. coli cells based on the genome sequence in T. thermophilus HB8. The predicted amino acid sequence consists of 295 amino acids and is homologous to other O-acetyltransferase members. In particular, the carboxyl-terminal region shares approximately 30% identities with SATs found in bacteria and plants, despite showing only about 15% identity in the overall sequence. Enzymatic analysis and an atomic absorption study of the purified recombinant proteins revealed that the enzyme is highly activated by Co(2+) or Ni(2+), and contains Zn(2+) and Fe(2+). These results indicate that the T. thermophilus SAT is a novel type of enzyme different from other members of this protein family.
医師のための臨床サポートサービス
ヒポクラ x マイナビのご紹介
無料会員登録していただくと、さらに便利で効率的な検索が可能になります。