内陸の毒からの新規ナトリウム利尿ペプチド（オキシウラヌスmicrolepidotus）：分離、化学的および生物学的特性

オキシウラヌスミクロレピドトゥス（内陸タイパン）の毒から単離された3つのナトリウム利尿様ペプチド（TNP-A、TNP-B、およびTNP-C）を分離し、Oxyuranus scutellatus canni（新しいギネアタイパン）およびオキシウラヌスScutellatusの毒にも存在していました。scutellatus（沿岸タイパン）。それらはHPLCによって分離され、質量分析とEdman分析を特徴とし、35〜39のアミノ酸残基で構成されています。これらの分子は、ANP/BNPとは、17メンバーの環構造内の不変残基を置き換え、C末端尾部にプロリン残基を含めることによって異なります。TNP-Cは特定のGC-Aアッセイまたは大動脈環アッセイでANPに等量性がありましたが、TNP-AおよびTNP-Bは不活性（GC-A過剰発現細胞および内皮脱除去された大動脈リング）または弱い活性（内皮障害物質ではありませんでした大動脈リング）。TNP-AおよびTNP-Bは、内皮除去された大動脈（GC-A）または内皮炎の無効性大動脈（NPR-C）におけるTNP-Cの結合を競合的に阻害することもできませんでした。したがって、これらの自然に発生するアイソフォームは、ナトリウム利尿ペプチドの構造機能関係をさらに調査するための新しいプラットフォームを提供します。

Three natriuretic-like peptides (TNP-a, TNP-b, and TNP-c) were isolated from the venom of Oxyuranus microlepidotus (inland taipan) and were also present in the venoms of Oxyuranus scutellatus canni (New Guinea taipan) and Oxyuranus scutellatus scutellatus (coastal taipan). They were isolated by HPLC, characterised by mass spectrometry and Edman analysis, and consist of 35-39 amino acid residues. These molecules differ from ANP/BNP through replacement of invariant residues within the 17-membered ring structure and by inclusion of proline residues in the C-terminal tail. TNP-c was equipotent to ANP in specific GC-A assays or aortic ring assays whereas TNP-a and TNP-b were either inactive (GC-A over-expressing cells and endothelium-denuded aortic rings) or weakly active (endothelium-intact aortic rings). TNP-a and TNP-b were also unable to competitively inhibit the binding of TNP-c in endothelium-denuded aortae (GC-A) or endothelium-intact aortae (NPR-C). Thus, these naturally occurring isoforms provide a new platform for further investigation of structure-function relationships of natriuretic peptides.