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グラム陽性の、好熱性、アセトン性細菌型ムオレラ熱科科は、木材 - リュジョンダール（アセチルco酵素A合成）経路を介してCO2を酢酸に減少させることができます。このレポートは、厳密なアナロベとしての分類にもかかわらず、M。thermoaceticaには、低レベルのジオキシゲンの還元を触媒できる膜結合シトクロムBDオキシダーゼが含まれていることを示しています。M. thermoaceticaの全細胞懸濁液は、内因性O2摂取活性が有意にあり、この活性は、木材リュンダール経路の基質であるメタノールまたはCOの存在下で増加しました。シアン化物とアジドは、内因性およびCO/メタノール依存性の両方のO2取り込みの両方を強く阻害しました。M. thermoacetica膜のN-ドデシルベータマルトシド抽出物の紫外線光吸収と電子常磁性共鳴スペクトルは、シトクロムB561、シトクロムB595、およびシトクロムD（クロリン）を含むシトクロムBDオキシダーゼ複合体の存在を示しました。BDオキシダーゼのサブユニットIおよびIIは、N末端アミノ酸配列決定によって同定されました。M. ThermoaceticaシトクロムBDオキシダーゼは、シアン化物感受性キノールオキシダーゼ活性を示しました。M. Thermoacetica Cytochrome BD（CYD）オペロンは4つの遺伝子で構成されており、サブユニットIおよびIIと2つのABC型トランスポータータンパク質とともに、BD複合体のアセンブリに必要な相同体が必要です。このCYDオペロン転写産物のレベルは、還元剤（システイン + H2S）を添加していない場合にM.熱酢酸が増殖した場合、大幅に増加しました。システインシンターゼ（CYSK）として同定された35 kDaサイトゾルタンパク質の発現も、非還元成長条件によって誘導されました。結合された証拠は、シトクロムBDオキシダーゼとシステインシンターゼが酸化ストレスから保護し、M。thermoaceticaの限られた二酸素耐性に寄与することを示しています。
グラム陽性の、好熱性、アセトン性細菌型ムオレラ熱科科は、木材 - リュジョンダール（アセチルco酵素A合成）経路を介してCO2を酢酸に減少させることができます。このレポートは、厳密なアナロベとしての分類にもかかわらず、M。thermoaceticaには、低レベルのジオキシゲンの還元を触媒できる膜結合シトクロムBDオキシダーゼが含まれていることを示しています。M. thermoaceticaの全細胞懸濁液は、内因性O2摂取活性が有意にあり、この活性は、木材リュンダール経路の基質であるメタノールまたはCOの存在下で増加しました。シアン化物とアジドは、内因性およびCO/メタノール依存性の両方のO2取り込みの両方を強く阻害しました。M. thermoacetica膜のN-ドデシルベータマルトシド抽出物の紫外線光吸収と電子常磁性共鳴スペクトルは、シトクロムB561、シトクロムB595、およびシトクロムD（クロリン）を含むシトクロムBDオキシダーゼ複合体の存在を示しました。BDオキシダーゼのサブユニットIおよびIIは、N末端アミノ酸配列決定によって同定されました。M. ThermoaceticaシトクロムBDオキシダーゼは、シアン化物感受性キノールオキシダーゼ活性を示しました。M. Thermoacetica Cytochrome BD（CYD）オペロンは4つの遺伝子で構成されており、サブユニットIおよびIIと2つのABC型トランスポータータンパク質とともに、BD複合体のアセンブリに必要な相同体が必要です。このCYDオペロン転写産物のレベルは、還元剤（システイン + H2S）を添加していない場合にM.熱酢酸が増殖した場合、大幅に増加しました。システインシンターゼ（CYSK）として同定された35 kDaサイトゾルタンパク質の発現も、非還元成長条件によって誘導されました。結合された証拠は、シトクロムBDオキシダーゼとシステインシンターゼが酸化ストレスから保護し、M。thermoaceticaの限られた二酸素耐性に寄与することを示しています。
The gram-positive, thermophilic, acetogenic bacterium Moorella thermoacetica can reduce CO2 to acetate via the Wood-Ljungdahl (acetyl coenzyme A synthesis) pathway. This report demonstrates that, despite its classification as a strict anaerobe, M. thermoacetica contains a membrane-bound cytochrome bd oxidase that can catalyze reduction of low levels of dioxygen. Whole-cell suspensions of M. thermoacetica had significant endogenous O2 uptake activity, and this activity was increased in the presence of methanol or CO, which are substrates in the Wood-Ljungdahl pathway. Cyanide and azide strongly (approximately 70%) inhibited both the endogenous and CO/methanol-dependent O2 uptake. UV-visible light absorption and electron paramagnetic resonance spectra of n-dodecyl-beta-maltoside extracts of M. thermoacetica membranes showed the presence of a cytochrome bd oxidase complex containing cytochrome b561, cytochrome b595, and cytochrome d (chlorin). Subunits I and II of the bd oxidase were identified by N-terminal amino acid sequencing. The M. thermoacetica cytochrome bd oxidase exhibited cyanide-sensitive quinol oxidase activity. The M. thermoacetica cytochrome bd (cyd) operon consists of four genes, encoding subunits I and II along with two ABC-type transporter proteins, homologs of which in other bacteria are required for assembly of the bd complex. The level of this cyd operon transcript was significantly increased when M. thermoacetica was grown in the absence of added reducing agent (cysteine + H2S). Expression of a 35-kDa cytosolic protein, identified as a cysteine synthase (CysK), was also induced by the nonreducing growth conditions. The combined evidence indicates that cytochrome bd oxidase and cysteine synthase protect against oxidative stress and contribute to the limited dioxygen tolerance of M. thermoacetica.
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