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Accounts of chemical research2005Mar01Vol.38issue(3)

フェリチン:生物学的鉄と酸素化学の動的管理

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, N.I.H., Extramural
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
  • Research Support, U.S. Gov't, P.H.S.
概要
Abstract

フェリチンは、鉄/酸素化学を管理する複数のポリペプチドサブユニット(4ヘリックスバンドル)によって形成されたナノキャビティを持つ球状のケージ様タンパク質です。触媒カップリングは、マキシフェリチンサブユニット(24サブユニット、480 kDa、植物、動物、微生物)のフェロキシダーゼ部位で等型オキソ/ヒドロキソ複合体を生成します。酸化は、ミニフェリチン/DPSタンパク質の空洞表面で発生します(12サブユニット、240 kDa、細菌)。酸化生成物は、鉄タンパク質補因子合成(マキシフェリチン)またはDNA保護(ミニフェリチン)のナノキャビティのミネラルとして濃縮されています。タンパク質ケージとナノキャビティはすべてのフェリチンを特徴づけますが、特に細菌ではアミノ酸配列が分岐します。タンパク質ケージ(マキシフェリチン、480 kDa、植物、細菌、および動物細胞特異的アイソフォーム)または空洞表面(ミニフェリチン/DPSタンパク質、280 kDa;細菌)での触媒酸化/ディアンカップリング(植物、細菌、および動物細胞特異的アイソフォーム)がミネラル化を開始します。ゲートされた毛穴(8または4)、対称的に配置された鉄の流れを制御します。複数のフェリチン関数は、生命と疾患の反応に必要なコンパクトなタンパク質構造における細孔、チャネル、および触媒機能を組み合わせます。

フェリチンは、鉄/酸素化学を管理する複数のポリペプチドサブユニット(4ヘリックスバンドル)によって形成されたナノキャビティを持つ球状のケージ様タンパク質です。触媒カップリングは、マキシフェリチンサブユニット(24サブユニット、480 kDa、植物、動物、微生物)のフェロキシダーゼ部位で等型オキソ/ヒドロキソ複合体を生成します。酸化は、ミニフェリチン/DPSタンパク質の空洞表面で発生します(12サブユニット、240 kDa、細菌)。酸化生成物は、鉄タンパク質補因子合成(マキシフェリチン)またはDNA保護(ミニフェリチン)のナノキャビティのミネラルとして濃縮されています。タンパク質ケージとナノキャビティはすべてのフェリチンを特徴づけますが、特に細菌ではアミノ酸配列が分岐します。タンパク質ケージ(マキシフェリチン、480 kDa、植物、細菌、および動物細胞特異的アイソフォーム)または空洞表面(ミニフェリチン/DPSタンパク質、280 kDa;細菌)での触媒酸化/ディアンカップリング(植物、細菌、および動物細胞特異的アイソフォーム)がミネラル化を開始します。ゲートされた毛穴(8または4)、対称的に配置された鉄の流れを制御します。複数のフェリチン関数は、生命と疾患の反応に必要なコンパクトなタンパク質構造における細孔、チャネル、および触媒機能を組み合わせます。

Ferritins are spherical, cage-like proteins with nanocavities formed by multiple polypeptide subunits (four-helix bundles) that manage iron/oxygen chemistry. Catalytic coupling yields diferric oxo/hydroxo complexes at ferroxidase sites in maxi-ferritin subunits (24 subunits, 480 kDa; plants, animals, microorganisms). Oxidation occurs at the cavity surface of mini-ferritins/Dps proteins (12 subunits, 240 kDa; bacteria). Oxidation products are concentrated as minerals in the nanocavity for iron-protein cofactor synthesis (maxi-ferritins) or DNA protection (mini-ferritins). The protein cage and nanocavity characterize all ferritins, although amino acid sequences diverge, especially in bacteria. Catalytic oxidation/di-iron coupling in the protein cage (maxi-ferritins, 480 kDa; plants, bacteria and animal cell-specific isoforms) or on the cavity surface (mini-ferritins/Dps proteins, 280 kDa; bacteria) initiates mineralization. Gated pores (eight or four), symmetrically arranged, control iron flow. The multiple ferritin functions combine pore, channel, and catalytic functions in compact protein structures required for life and disease response.

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