マイヤード反応の影響は、ピーナッツ（アラキスリガエア）の組換え因子アレルゲンであるララH 2のアレルゲン性に対する影響、およびピーナッツアグルチニン

RARA H 2のIgE結合活性に対する熱加工および非酵素的褐変反応の影響を研究し、アレルゲンの自然な対応物について最近報告された発見と比較しました。ELISA実験と阻害アッセイにより、反応性炭水化物と炭水化物分解生成物の存在下でのRARA H 2の熱処理は、IgE結合活性の大幅な増加を誘発し、ピーナッツから分離された天然タンパク質について報告されたデータと協力することが明らかになりました。高度にIgEアフィン糖化部位の形成に関与するARA H 2シーケンスを局在化するために、モデルペプチドは、免疫型エピトープだけでなく、糖化の可能な標的を含む合成されたシーケンスを合成しました。それぞれ還元糖とカルボニルの存在下または存在下で加熱されたこれらのペプチドの免疫学的評価により、Ara H 2の2つのリジン残基もN末端もメイラード反応によるIgEアフィン構造の形成に関与していないことが明らかになりました。また、システインを含む主要なエピトープ3（AA 27-36）は、加熱時にIgE結合能力を失うことがわかった。対照的に、リジンまたはアルギニンの部分を含まない重複する主要なエピトープ6および7は、メイラード反応にさらされると明確な高いレベルのIgE結合を示し、したがって、非塩基性アミノ酸が非酵素糖にアクセス可能である可能性があるという最初の証拠が得られました。反応およびこれらの翻訳後修飾により、糖化したARA H 2のIgE結合の増加が誘発される可能性がある。類似の実験は、文献ではマイナーなアレルゲンと見なされるピーナッツアグルチニンで行われた。ELISA実験により、ピーナッツ感受性患者の検査された血清サンプルの大部分は、熱治療後もレクチンへの高レベルのIgE結合を示したことが明らかになりました。公開されたデータと矛盾して、非酵素的褐変反応は、レクチンのIgE親和性を悪化させるようです。

The influence of thermal processing and nonenzymatic browning reactions on the IgE-binding activity of rAra h 2 was studied and compared to findings recently reported for the allergen's natural counterpart. ELISA experiments as well as inhibition assays revealed that thermal treatment of rAra h 2 in the presence of reactive carbohydrates and carbohydrate breakdown products induces a strong increase of the IgE-binding activity, thus collaborating with the data reported for the natural protein isolated from peanuts. To localize the Ara h 2 sequences responsible for the formation of highly IgE-affine glycation sites, model peptides have been synthesized mimicking sequences which contain possible targets for glycation as well as the immunodominant epitopes. Immunological evaluation of these peptides heated in the absence or presence of reducing sugars and carbonyls, respectively, revealed that neither the two lysine residues of Ara h 2 nor its N-terminus are involved in the formation of IgE-affine structures by Maillard reaction. Also, the cysteine-containing major epitope 3 (aa 27-36) was found to lose its IgE-binding capacity upon heating. By contrast, the overlapping major epitopes 6 and 7, which do not contain any lysine or arginine moieties, showed a distinct higher level of IgE binding when subjected to Maillard reaction, thus giving the first evidence that nonbasic amino acids might be accessible for nonenzymatic glycation reactions and that these posttranslational modifications might induce increased IgE binding of the glycated Ara h 2. Analogous experiments were performed with peanut agglutinin, considered in the literature as a minor allergen. ELISA experiments revealed that the majority of tested sera samples from peanut-sensitive patients showed a high level of IgE binding to the lectin even after heat treatment. In contradiction to published data, nonenzymatic browning reactions seem to deteriorate the IgE affinity of the lectin.