マスチゴクラドス層質のロッドコアリンカーポリペプチドをコードする遺伝子の構造と、フィコビリプロテイン/リンカー - ポリペプチド相互作用の機能的側面の構造

Mastigocladus LaminosusのCPCオペロンの3 '部分は、遺伝子5'-CPCF-CPCG1-CPCG2-CPCG3 3'を囲みます。3つのCPCG遺伝子は、長さが予測される279、247、および254アミノ酸のフィコビリソームの異なるフィコシアニン関連ロッドコアリンカーポリペプチドをコードします。遺伝子産物CPCGは、N末端ドメイン（190アミノ酸）で高い類似性と、互いに47-53％の全体的なアイデンティティを示しています。3つのCPCGポリペプチドのそれぞれは、Anabaena sp。の4つのCPCG遺伝子産物の1つに非常に関連しています。PCC 7120（66-81％ID）。これらのロッドコアリンカーポリペプチドのペアは、M。laminosusとAnabaena sp。PCC 7120。シナココッカスsp。PCC 7002（36-41％ID）は低くなっています。ロッドコアリンカーポリペプチドは、フィコシアニンまたはフィコエリトリンに関連するロッドリンカーポリペプチドとより遠く関連しています。ただし、これらのリンカータンパク質のN末端190アミノ酸内で6つの保存ドメインが同定されました。これらは、高度に保存された塩基性アミノ酸を含む同様のアミノ酸配列を担います。同様のアミノ酸配列が保存された酸性アミノ酸を伴うが、フィコシアニン、フィコエリトリン、フィコビリプロテインヘキサマーの中心空洞に突き出ているフィコシアニン、フィコエリトリン、フィコエリトロシアニンのベータサブユニットに見られることがあります。これらのドメインは、フィコビリプロテインヘキサマー/ロッドとロッドコアリンカーの相互作用の部位であることが示唆されています。

The 3' portion of the cpc operon in Mastigocladus laminosus encloses the genes 5'-cpcF-cpcG1-cpcG2-cpcG3 3'. The three cpcG genes encode different phycocyanin-associated rod-core linker polypeptides of the phycobilisomes with predicted 279, 247 and 254 amino acids in length. The gene products CpcG show a high similarity at their N-terminal domains (190 amino acids) and an overall identity of 47-53% to one another. Each of the three CpcG polypeptides is highly related to one of the four CpcG gene products of Anabaena sp. PCC 7120 (66-81% identity). It is suggested that these pairs of rod-core linker polypeptides mediate the same specific type of phycocyanin----allophycocyanin interaction in the similar phycobilisomes of M. laminosus and Anabaena sp. PCC 7120. The similarity of the CpcG1, CpcG2 and CpcG3 polypeptides to the single CpcG rod-core linker polypeptide of Synechococcus sp. PCC 7002 (36-41% identity) is lower. The rod-core linker polypeptides are more distantly related to the rod linker polypeptides associated with phycocyanin or phycoerythrin. However, six conserved domains were identified within the N-terminal 190 amino acids of these linker proteins, which bear similar amino acid sequences, including highly conserved basic amino acids. A similar amino acid sequence but with conserved acidic amino acids can be found in the beta subunits of phycocyanin, phycoerythrin and phycoerythrocyanin, which is protruding into the central cavity of the phycobiliprotein hexamers. It is suggested that these domains are sites of phycobiliprotein-hexamer/rod and rod-core linker interactions.