ピロリシンとセレノシステインは、異なるデコード戦略を使用します

セレノシステイン（SEC）およびピロリシン（ピル）は、タンパク質の21番目と22番目のアミノ酸として知られています。どちらも通常、停止信号として機能するコドンによってエンコードされます。UGAコドンによるSEC仕様では、シス作用セレノシステイン挿入シーケンス（SECIS）要素の存在が必要です。同様に、Pylは、推定上のピロリシン挿入配列（Pylis）要素の助けを借りてUAGコドンによって挿入されると考えられています。ここでは、ピル活性化生物、ピル関連遺伝子、およびピル含有タンパク質の発生を分析しました。ピル特性はいくつかの微生物に制限されており、ピルと秒の両方を持っている生物は1つだけです。Pylを利用するメタン生成古細菌には、フレーム内のUAGコドンを含む遺伝子がほとんどなく、これらの多くに近くのUAAまたはUGAコドンが続いていることがわかりました。さらに、明確なUAG停止信号を特定できませんでした。このバイアスは、他の停止コドンだけでなく、SEC-UTILIZING生物や非ピル活動化アルカエアでは観察されませんでした。これらの観察結果と、UAGコドンのコーディングポテンシャル、オーバーラップ遺伝子、および放出因子シーケンスの分析は、UAGがピル活性化アーカエアの典型的な停止信号ではないことを示唆しています。一方、保存されたピル含有タンパク質の検索により、メチルアミンメチルトランスフェラーゼとトランスポサゼを含む4つのタンパク質ファミリーのみが明らかになりました。メチルアミンメチルトランスフェラーゼのみがピル特性と一致し、ピルを保存していたため、このアミノ酸は主にこれらの酵素によって使用されることを示唆しています。これらの発見は、UAGコドンがあいまいな意味を持ち、ピル挿入が特定のピリス構造の必要性を排除するUAGコドンの翻訳終了と効果的に競合できるモデルによって最もよく説明されています。したがって、SECとPYLは異なるデコードと進化戦略に従います。

Selenocysteine (Sec) and pyrrolysine (Pyl) are known as the 21st and 22nd amino acids in protein. Both are encoded by codons that normally function as stop signals. Sec specification by UGA codons requires the presence of a cis-acting selenocysteine insertion sequence (SECIS) element. Similarly, it is thought that Pyl is inserted by UAG codons with the help of a putative pyrrolysine insertion sequence (PYLIS) element. Herein, we analyzed the occurrence of Pyl-utilizing organisms, Pyl-associated genes, and Pyl-containing proteins. The Pyl trait is restricted to several microbes, and only one organism has both Pyl and Sec. We found that methanogenic archaea that utilize Pyl have few genes that contain in-frame UAG codons, and many of these are followed with nearby UAA or UGA codons. In addition, unambiguous UAG stop signals could not be identified. This bias was not observed in Sec-utilizing organisms and non-Pyl-utilizing archaea, as well as with other stop codons. These observations as well as analyses of the coding potential of UAG codons, overlapping genes, and release factor sequences suggest that UAG is not a typical stop signal in Pyl-utilizing archaea. On the other hand, searches for conserved Pyl-containing proteins revealed only four protein families, including methylamine methyltransferases and transposases. Only methylamine methyltransferases matched the Pyl trait and had conserved Pyl, suggesting that this amino acid is used primarily by these enzymes. These findings are best explained by a model wherein UAG codons may have ambiguous meaning and Pyl insertion can effectively compete with translation termination for UAG codons obviating the need for a specific PYLIS structure. Thus, Sec and Pyl follow dissimilar decoding and evolutionary strategies.