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徐々に短い鎖を生成するために数百残基の長鎖無機ポリリン酸（Poly P）の切断の原因となるエンドポリフォスファターゼ（PPN）は、哺乳類細胞で同定され、Saccharomyces cerevisiaeから精製されています。S. cerevisiaeのコード遺伝子であるPhm5の破壊により、最小限の培地で生存しない成長が限られていることを示しました。酵母酵素PPN1の限られた消化産物は、p（3）およびp（60）であると判断され、均一な酵素と改善された分離法を備えており、p（i）およびp（3）であることが実証されています。35 kDaサブユニットのホモットトレーマーであるPPN1は、液胞起源であり、78 kDa（674-AA）前駆体ポリペプチド（PREPPN1）のプロテアーゼ活性化が必要です。プロテアーゼ加工されたPPN1は、均一性に3800倍精製され、プロテアーゼ切断部位が決定されました。preppn1の末端とn-グリコシル化の翻訳後修飾の両方は、PPN1のプロテアーゼ媒介成熟に不可欠です。
徐々に短い鎖を生成するために数百残基の長鎖無機ポリリン酸（Poly P）の切断の原因となるエンドポリフォスファターゼ（PPN）は、哺乳類細胞で同定され、Saccharomyces cerevisiaeから精製されています。S. cerevisiaeのコード遺伝子であるPhm5の破壊により、最小限の培地で生存しない成長が限られていることを示しました。酵母酵素PPN1の限られた消化産物は、p（3）およびp（60）であると判断され、均一な酵素と改善された分離法を備えており、p（i）およびp（3）であることが実証されています。35 kDaサブユニットのホモットトレーマーであるPPN1は、液胞起源であり、78 kDa（674-AA）前駆体ポリペプチド（PREPPN1）のプロテアーゼ活性化が必要です。プロテアーゼ加工されたPPN1は、均一性に3800倍精製され、プロテアーゼ切断部位が決定されました。preppn1の末端とn-グリコシル化の翻訳後修飾の両方は、PPN1のプロテアーゼ媒介成熟に不可欠です。
Endopolyphosphatase (Ppn), responsible for cleavage of long chain inorganic polyphosphate (poly P) of several hundred residues to generate progressively shorter chains, has been identified in mammalian cells and purified from Saccharomyces cerevisiae. Disruption of the encoding gene, PHM5, in S. cerevisiae resulted in a mutant that showed limited growth and failure to survive in a minimal medium. The limited digestion products of the yeast enzyme Ppn1 judged to be P(3) and P(60) have now, with the homogeneous enzyme and improved separation methods, been demonstrated to be P(i) and P(3). Ppn1, a homotetramer of a 35-kDa subunit, is of vacuolar origin and requires protease activation of a 78 kDa (674-aa) precursor polypeptide (prePpn1). The protease-processed Ppn1 has been purified 3800-fold to homogeneity and the protease cleavage sites determined. Both termini of prePpn1 and the post-translational modification of N-glycosylations are essential for the protease-mediated maturation of Ppn1.
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