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コラーゲンは哺乳類の最も豊富なタンパク質であり、細胞外マトリックスで高度に組織化された超微細構造を生成します。哺乳類組織には、少なくとも27種類のコラーゲンがあります。フィブリラーコラーゲン（例：I、II、III、V、Xiなど）は細胞外マトリックスの大きなフィブリル構造に集合しますが、IV型コラーゲンは地下膜にメッシュワークのような構造を生成します。コラーゲンには、Y位置がしばしばヒドロキシプロリンであるGly-X-Yリピートで構成される明確なトリプルヘリックス構造があるため、折りたたみおよび成熟プロセスは球状タンパク質とは大きく異なります。I型コラーゲンは、2つのアルファ-1鎖と1つのアルファ-2鎖のアセンブリであり、各アルファ鎖にはN末端プロペプチド、C末端プロペプチド、および中央トリプルヘリカル領域が含まれています。47-kDa熱ショックタンパク質（HSP47）は、コラーゲンの三重らせん領域を特異的に認識し、コラーゲン分子の生産的な折り畳みと成熟に必要な小胞体（ER）居住分子シャペロンです。Hsp47の存在下でのみ、コラーゲンI型分子は、誤って折り畳まれていないまたは非機能的に凝集した分子を生成することなく、マウス胚のERで正しく折りたたまれたトリプルヘリックスに組み立てることができます。HSP47ノックアウト胚は、機能性コラーゲンが存在しないため、10.5日後に死にます。最近のデータは、生産性のある折りたたみと成熟のために、非繊維のネットワーク形成コラーゲンIVにもHSP47が必要であることを実証しました。ここでは、コラーゲンタイプIVの折りたたみと成熟におけるHSP47の役割とタイプIについて説明します。
コラーゲンは哺乳類の最も豊富なタンパク質であり、細胞外マトリックスで高度に組織化された超微細構造を生成します。哺乳類組織には、少なくとも27種類のコラーゲンがあります。フィブリラーコラーゲン（例：I、II、III、V、Xiなど）は細胞外マトリックスの大きなフィブリル構造に集合しますが、IV型コラーゲンは地下膜にメッシュワークのような構造を生成します。コラーゲンには、Y位置がしばしばヒドロキシプロリンであるGly-X-Yリピートで構成される明確なトリプルヘリックス構造があるため、折りたたみおよび成熟プロセスは球状タンパク質とは大きく異なります。I型コラーゲンは、2つのアルファ-1鎖と1つのアルファ-2鎖のアセンブリであり、各アルファ鎖にはN末端プロペプチド、C末端プロペプチド、および中央トリプルヘリカル領域が含まれています。47-kDa熱ショックタンパク質（HSP47）は、コラーゲンの三重らせん領域を特異的に認識し、コラーゲン分子の生産的な折り畳みと成熟に必要な小胞体（ER）居住分子シャペロンです。Hsp47の存在下でのみ、コラーゲンI型分子は、誤って折り畳まれていないまたは非機能的に凝集した分子を生成することなく、マウス胚のERで正しく折りたたまれたトリプルヘリックスに組み立てることができます。HSP47ノックアウト胚は、機能性コラーゲンが存在しないため、10.5日後に死にます。最近のデータは、生産性のある折りたたみと成熟のために、非繊維のネットワーク形成コラーゲンIVにもHSP47が必要であることを実証しました。ここでは、コラーゲンタイプIVの折りたたみと成熟におけるHSP47の役割とタイプIについて説明します。
Collagen is the most abundant protein of mammals and produces highly organized ultrastructures in the extracellular matrix. There are at least 27 types of collagen in mammalian tissues. While fibrillar collagen (eg. types I, II, III, V and XI) assembles into large fibril structures in the extracellular matrix, type IV collagen produces meshwork-like structures in the basement membranes. As collagen has a distinct triple helix structure composed of Gly-X-Y repeats whose Y position is often hydroxyproline, its folding and maturation process differs considerably from globular proteins. Type I collagen is an assembly of two alpha-1 chains and one alpha-2 chain, and each of the alpha chains contain the N-terminal propeptide, C-terminal propeptide and central triple helical region. The 47-kDa heat shock protein (HSP47) is an endoplasmic reticulum (ER)-resident molecular chaperone that specifically recognizes the triple helical region of collagen and is required for productive folding and maturation of collagen molecules. Only in the presence of HSP47, collagen type I molecules can be assembled into the correctly folded triple helices in the ER of mouse embryos without producing misfolded or non-functionally aggregated molecules. HSP47-knockout embryos die just after 10.5 day due to the absence of functional collagen. Recent our data demonstrated that the non-fibrillar network-forming collagen type IV also requires HSP47 for productive folding and maturation. Here, we discuss the role of HSP47 in the folding and maturation of collagen type IV as well as type I.
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