Trimeric AutoTransporters：AutoTransporterタンパク質の明確なサブファミリー

自己輸送タンパク質は、グラム陰性細菌外細胞タンパク質の大ファミリーです。これらのタンパク質には、N末端シグナルペプチド、内部助手席ドメイン、C末端トランスケータードメインなど、機能的ドメインの特徴的な配置があります。最近の研究では、短い三量体C末端トランスロケータードメインによって定義され、三量体自己輸送体として知られている自己伝達物質の新規サブファミリーが特定されています。この記事では、このサブファミリーと従来の自己伝達物質の区別を強調して、三量体自己輸送体の構造的および機能的特性に関する現在の知識をレビューします。トリマーの自己輸送体は、宿主表面と循環宿主分子との高親和性の多価接着相互作用を可能にするために進化したと推測します。

Autotransporter proteins are a large family of gram-negative bacterial extracellular proteins. These proteins have a characteristic arrangement of functional domains, including an N-terminal signal peptide, an internal passenger domain, and a C-terminal translocator domain. Recent studies have identified a novel subfamily of autotransporters, defined by a short trimeric C-terminal translocator domain and known as trimeric autotransporters. In this article, we review our current knowledge of the structural and functional characteristics of trimeric autotransporters, highlighting the distinctions between this subfamily and conventional autotransporters. We speculate that trimeric autotransporters evolved to enable high-affinity multivalent adhesive interactions with host surfaces and circulating host molecules to take place.