白いクローク（Argyrosomus argentatus）からの筋原線維結合セリンプロテアーゼの新規タイプ

筋フィブリル結合セリンプロテアーゼ（MBSP）を、白色クロカー（Argyrosomus argentatus）の筋フィブリル画分から精製し、その酵素特性を他の魚MBSPと比較しました。白いクロカーMBSPは、筋原線維の熱処理によって抽出され、Q-セファロース、セファクリルS-300、ヒドロキシアパタイト、ベンザミジンセファロースに関する一連のカラムクロマトグラフィで精製されました。精製されたMBSPは、還元条件と非還元条件の両方で、SDS-PAGEで67 kDaで単一のタンパク質バンドとして移動しました。これは、Pefabloc SC、大豆トリプシン阻害剤（STI）、アプロチニン、ベンザミジンによって阻害され、E-64、ペプスタチンAおよびEDTAの影響を受けませんでした。酵素は、pH 7.0および50度CでBoC-PHE-SER-ARG-MCAに対して最も活性があり、BOC-Val-Pro-ARG-MCAおよびBoC-ASP-Pro-ARG-MCAを優先的に加水分解しました。他の海洋魚mbspsとは異なり、白いcroker mbspはかなり加水分解されたboc-val-leu-lys-mcaおよびboc-glu-lys-lys-mcaです。P（1）位置でのリジン残基の分子構造と基質特異性を含むいくつかの酵素特性は、他の魚MBSPSだけでなく、白いクローカー筋肉（MSSP）から得られた可溶性セリンプロテアーゼともまったく異なります。したがって、白いクローカーMBSPは、新しいタイプの魚の筋肉mbspに分類される可能性があります。

Myofibril-bound serine protease (MBSP) was purified from the myofibril fraction of white croaker (Argyrosomus argentatus) muscle and its enzymatic properties were compared with other fish MBSPs. White croaker MBSP was extracted by the heat treatment of myofibrils and then purified by a series of column chromatographies on Q-Sepharose, Sephacryl S-300, hydroxyapatite and Benzamidine Sepharose. The purified MBSP migrated as a single protein band at 67 kDa in SDS-PAGE under both reducing and non-reducing conditions. It was inhibited by Pefabloc SC, soybean trypsin inhibitor (STI), aprotinin and benzamidine, and was not affected by E-64, pepstatin A and EDTA. The enzyme was most active against Boc-Phe-Ser-Arg-MCA at pH 7.0 and 50 degrees C, and preferentially hydrolyzed Boc-Val-Pro-Arg-MCA and Boc-Asp-Pro-Arg-MCA. Unlike other marine fish MBSPs, white croaker MBSP considerably hydrolyzed Boc-Val-Leu-Lys-MCA and Boc-Glu-Lys-Lys-MCA. Some enzymatic characteristics including the molecular structure and the substrate specificity for a lysine residue at the P(1) position are quite different not only from other fish MBSPs but also from soluble serine protease obtained from white croaker muscle (MSSP). White croaker MBSP could be therefore classified into a novel type of fish muscle MBSP.