タンパク質への共有結合補因子付着：シトクロムC生合成

Haem（Fe-protoporphyrin ix）は、さまざまなタンパク質に含まれる補因子です。電子移動、ガスの結合と感知、および多くのタイプの触媒など、多様な機能を付与します。補因子の大部分は、タンパク質に非共有的に付着しています。ただし、補因子が共有結合して結合するタンパク質がいくつかあり、共有結合補因子付着を特徴とする主要なタンパク質クラスの1つはC型シトクロムです。C型シトクロムの特徴的なHAEM結合モードには、タンパク質の2つのシステイン残基とHAEMの2つのビニル基との間に2つの共有結合が形成されます。HAEMアタッチメントは、大腸菌などの細菌では、ペリプラズム空間で発生し、多くのタンパク質の関与を伴う複雑な翻訳後のプロセスです。予想外に、プロセスの重要な中間体であるヘムシャペロンCCME（シトクロムCの成熟）は、ヘムをアポシトクロムに移す前にヘムを共有結合して結合することがわかっています。単一の共有結合が関与し、ヘムビニル基とCCMEのヒスチジン残基の間に発生します。いくつかのin vitroおよびin vivo研究により、このタンパク質の機能と、シトクロムC生合成の全体的なプロセスに関する洞察が提供されています。

Haem (Fe-protoporphyrin IX) is a cofactor found in a wide variety of proteins. It confers diverse functions, including electron transfer, the binding and sensing of gases, and many types of catalysis. The majority of cofactors are non-covalently attached to proteins. There are, however, some proteins in which the cofactor binds covalently and one of the major protein classes characterized by covalent cofactor attachment is the c-type cytochromes. The characteristic haem-binding mode of c-type cytochromes requires the formation of two covalent bonds between two cysteine residues in the protein and the two vinyl groups of haem. Haem attachment is a complex post-translational process that, in bacteria such as Escherichia coli, occurs in the periplasmic space and involves the participation of many proteins. Unexpectedly, it has been found that the haem chaperone CcmE (cytochrome c maturation), which is an essential intermediate in the process, also binds haem covalently before transferring the haem to apocytochromes. A single covalent bond is involved and occurs between a haem vinyl group and a histidine residue of CcmE. Several in vitro and in vivo studies have provided insight into the function of this protein and into the overall process of cytochrome c biogenesis.