Nopp140核小体と細胞質の間のトラック上のシャトル

NOPP140は、核局在化シグナル（NLS）結合タンパク質として最初に特定および精製した140 kDの核小体リンタンパク質です。分子特性により、カゼインキナーゼII（CK II）の豊富なリン酸化コンセンサス部位を含む、高度に保存された酸性セリンクラスターの10倍の繰り返しモチーフが明らかになりました。実際、NOPP140は細胞内で最もリン酸化されたタンパク質の1つであり、NLS結合はリン酸化に依存していました。NOPP140は、核小体と細胞質の間にシャトルすることが示されました。シャトリングは、免疫電子顕微鏡によって明らかにされたトラックで進行する可能性があります。これらのトラックは、核形成を介した核小体の密なフィブリラー成分からいくつかの核孔錯体まで拡張されています。NOPP140は、核小体への輸入および/または輸出のためのシャペロンとして機能することをお勧めします。

Nopp140 is a nucleolar phosphoprotein of 140 kd that we originally identified and purified as a nuclear localization signal (NLS)-binding protein. Molecular characterization revealed a 10-fold repeated motif of highly conserved acidic serine clusters that contain an abundance of phosphorylation consensus sites for casein kinase II (CK II). Indeed, Nopp140 is one of the most phosphorylated proteins in the cell, and NLS binding was dependent on phosphorylation. Nopp140 was shown to shuttle between the nucleolus and the cytoplasm. Shuttling is likely to proceed on tracks that were revealed by immunoelectron microscopy. These tracks extend from the dense fibrillar component of the nucleolus across the nucleoplasm to some nuclear pore complexes. We suggest that Nopp140 functions as a chaperone for import into and/or export from the nucleolus.