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硬化筋収縮における個々のハーフサルコメアのダイナミクスを研究するために、ウサギ筋筋とモルモットの左心室から調製した筋原線維は、アルファ - アクチニンまたはミオメシンのいずれかに対する一次抗体からなる2つの共役抗体複合体と、したがって二次蛍光を免疫染色しました。ファブフラグメント。蛍光ビデオ顕微鏡と洗練されたコンピュータービジョン（追跡）アルゴリズムにより、力の速度論を同時に測定し、z-lineおよびMバンド信号の位置を決定しました。カルシウムの活性化により、サルメアとハーフサルコメアは不均一に短縮されました。短縮は、力の上昇中に最初に迅速かつ指数関数的に発生し、次に力プラトー中にゆっくりと発生しました。Psoas筋原線維では、サルコメアのAバンドの時間分解変位が観察されました。つまり、個々のサルメアの2つの半分が不均一に動作しました。サルコメアの2つの半分の間の長さの変化の不均一性は、隣接するサルコメアの2つの隣接する半サルコムの間のそれに匹敵しました。ハーフサルコメアの連続的な延長は、力弛緩の急速な段階で心筋筋線維で観察されました。サルコメアの半分の独立したダイナミクスは、構造単位であるサルコメアではなく、ハーフサルコメアを機能ユニットとして明らかにしています。この手法は、個々のハーフサルコメア内のフィラメントスライドの研究と、多節硬化筋におけるセグメント化学メカニカルな結合のメカニズムを促進します。
硬化筋収縮における個々のハーフサルコメアのダイナミクスを研究するために、ウサギ筋筋とモルモットの左心室から調製した筋原線維は、アルファ - アクチニンまたはミオメシンのいずれかに対する一次抗体からなる2つの共役抗体複合体と、したがって二次蛍光を免疫染色しました。ファブフラグメント。蛍光ビデオ顕微鏡と洗練されたコンピュータービジョン（追跡）アルゴリズムにより、力の速度論を同時に測定し、z-lineおよびMバンド信号の位置を決定しました。カルシウムの活性化により、サルメアとハーフサルコメアは不均一に短縮されました。短縮は、力の上昇中に最初に迅速かつ指数関数的に発生し、次に力プラトー中にゆっくりと発生しました。Psoas筋原線維では、サルコメアのAバンドの時間分解変位が観察されました。つまり、個々のサルメアの2つの半分が不均一に動作しました。サルコメアの2つの半分の間の長さの変化の不均一性は、隣接するサルコメアの2つの隣接する半サルコムの間のそれに匹敵しました。ハーフサルコメアの連続的な延長は、力弛緩の急速な段階で心筋筋線維で観察されました。サルコメアの半分の独立したダイナミクスは、構造単位であるサルコメアではなく、ハーフサルコメアを機能ユニットとして明らかにしています。この手法は、個々のハーフサルコメア内のフィラメントスライドの研究と、多節硬化筋におけるセグメント化学メカニカルな結合のメカニズムを促進します。
To study the dynamics of individual half-sarcomeres in striated muscle contraction, myofibrils prepared from rabbit psoas muscle and left ventricles of guinea pig were immunostained with two conjugated antibody complexes consisting of a primary antibody against either alpha-actinin or myomesin and a secondary fluorescently labeled Fab-fragment. We simultaneously measured force kinetics and determined the positions of the Z-line and M-band signals by fluorescence video microscopy and sophisticated computer vision (tracking) algorithms. Upon calcium activation, sarcomeres and half-sarcomeres shortened nonuniformly. Shortening occurred first rapidly and exponentially during the force rise and then slowly during the force plateau. In psoas myofibrils, time-resolved displacements of the A-band in sarcomeres were observed, i.e., the two halves of individual sarcomeres behaved nonuniformly. Nonuniformity in length changes between the two halves of sarcomeres was comparable to that between two adjacent half-sarcomeres of neighboring sarcomeres. Sequential lengthening of half-sarcomeres was observed in cardiac myofibrils during the rapid phase of force relaxation. The independent dynamics of the halves in a sarcomere reveals the half-sarcomere as the functional unit rather than the structural unit, the sarcomere. The technique will facilitate the study of filament sliding within individual half-sarcomeres and the mechanics of intersegmental chemomechanical coupling in multisegmental striated muscles.
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