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Journal of bacteriology2006Jan01Vol.188issue(1)

亜種の胞子の発芽における異なる栄養受容体間の協同性と、GERB受容体の変化によるこの協同性の低下

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, N.I.H., Extramural
概要
Abstract

ゲラ栄養受容体だけでは、亜ティリス胞子のL-アラニンまたはL-バリンの発芽が引き起こされ、これらの発芽はグルコースとK+とガーク栄養受容体によって刺激されました。GERB栄養受容体だけでは、栄養素との胞子発芽を引き起こすことはありませんでしたが、グルコース、フルクトース、K+(GFK)(Cogerminantsと呼ばれる)と、多数のL-アミノ酸による発芽の引き金に必要なものが必要でした。GerbとGeraは、L-アスパラギン、フルクトース、K+、およびL-アラニンまたはL-バリンのいずれかと胞子発芽を協力して誘発しました。D-アラニンに応答して胞子の発芽をトリガーする能力によって以前に分離された2つのGERBバリアント(GERB*Sと呼ばれる)は、D-アラニンに反応せず、GERBプラスGERKおよびGERKおよびGERKおよびを介した発芽を刺激する同じL-アミノ酸に応答します。GFK。Gerb*は、これらのL-アミノ酸で胞子の発芽を引き起こしましたが、Gerk Plus GFKはこれらの発芽速度を刺激しました。GERAを介したL-アラニン発芽とは対照的に、L-アラニンおよびGERBまたはGERB*を介した胞子発芽は、D-アラニンによって阻害されませんでした。これらのデータは、次の結論をサポートしています。(i)たばこ、グルコース、およびK+との相互作用は、GERAを介した胞子の発芽を何らかの形で刺激します。(ii)GERBはL-アミノ酸に結合して応答できますが、通常、結合部位はアクセスできないか、その占領は胞子の発芽を引き起こすのに十分ではありません。(iii)GERBとGERKおよびGFKの相互作用により、GERBはアミノ酸に結合または応答することができます。(iv)GeraとGerkとGerbとGerkの間の相互作用による胞子発芽に加えて、GerbはGeraと相互作用して、適切な栄養素に応じて胞子の発芽を引き起こすことができます。(v)GERB*のアミノ酸配列の変化は、L-アミノ酸に対する反応において、これらの受容体変異体の要件を減少させます。(vi)Gerkはグルコースを結合し、GerbはL-アミノ酸に加えてフルクトースと相互作用し、GeraはL- Valine、L-アラニン、およびその類似体とのみ相互作用します。(vii)geraとgerbのアミノ酸結合部位は、両方がL-アラニンに反応しても異なります。これらの新しい結論は、胞子の発芽を開始するシグナル伝達経路のモデルに統合されています。

ゲラ栄養受容体だけでは、亜ティリス胞子のL-アラニンまたはL-バリンの発芽が引き起こされ、これらの発芽はグルコースとK+とガーク栄養受容体によって刺激されました。GERB栄養受容体だけでは、栄養素との胞子発芽を引き起こすことはありませんでしたが、グルコース、フルクトース、K+(GFK)(Cogerminantsと呼ばれる)と、多数のL-アミノ酸による発芽の引き金に必要なものが必要でした。GerbとGeraは、L-アスパラギン、フルクトース、K+、およびL-アラニンまたはL-バリンのいずれかと胞子発芽を協力して誘発しました。D-アラニンに応答して胞子の発芽をトリガーする能力によって以前に分離された2つのGERBバリアント(GERB*Sと呼ばれる)は、D-アラニンに反応せず、GERBプラスGERKおよびGERKおよびGERKおよびを介した発芽を刺激する同じL-アミノ酸に応答します。GFK。Gerb*は、これらのL-アミノ酸で胞子の発芽を引き起こしましたが、Gerk Plus GFKはこれらの発芽速度を刺激しました。GERAを介したL-アラニン発芽とは対照的に、L-アラニンおよびGERBまたはGERB*を介した胞子発芽は、D-アラニンによって阻害されませんでした。これらのデータは、次の結論をサポートしています。(i)たばこ、グルコース、およびK+との相互作用は、GERAを介した胞子の発芽を何らかの形で刺激します。(ii)GERBはL-アミノ酸に結合して応答できますが、通常、結合部位はアクセスできないか、その占領は胞子の発芽を引き起こすのに十分ではありません。(iii)GERBとGERKおよびGFKの相互作用により、GERBはアミノ酸に結合または応答することができます。(iv)GeraとGerkとGerbとGerkの間の相互作用による胞子発芽に加えて、GerbはGeraと相互作用して、適切な栄養素に応じて胞子の発芽を引き起こすことができます。(v)GERB*のアミノ酸配列の変化は、L-アミノ酸に対する反応において、これらの受容体変異体の要件を減少させます。(vi)Gerkはグルコースを結合し、GerbはL-アミノ酸に加えてフルクトースと相互作用し、GeraはL- Valine、L-アラニン、およびその類似体とのみ相互作用します。(vii)geraとgerbのアミノ酸結合部位は、両方がL-アラニンに反応しても異なります。これらの新しい結論は、胞子の発芽を開始するシグナル伝達経路のモデルに統合されています。

The GerA nutrient receptor alone triggers germination of Bacillus subtilis spores with L-alanine or L-valine, and these germinations were stimulated by glucose and K+ plus the GerK nutrient receptor. The GerB nutrient receptor alone did not trigger spore germination with any nutrients but required glucose, fructose, and K+ (GFK) (termed cogerminants) plus GerK for triggering of germination with a number of L-amino acids. GerB and GerA also triggered spore germination cooperatively with l-asparagine, fructose, and K+ and either L-alanine or L-valine. Two GerB variants (termed GerB*s) that were previously isolated by their ability to trigger spore germination in response to D-alanine do not respond to D-alanine but respond to the same L-amino acids that stimulate germination via GerB plus GerK and GFK. GerB*s alone triggered spore germination with these L-amino acids, although GerK plus GFK stimulated the rates of these germinations. In contrast to l-alanine germination via GerA, spore germination via L-alanine and GerB or GerB* was not inhibited by D-alanine. These data support the following conclusions. (i) Interaction with GerK, glucose, and K+ somehow stimulates spore germination via GerA. (ii) GerB can bind and respond to L-amino acids, although normally either the binding site is inaccessible or its occupation is not sufficient to trigger spore germination. (iii) Interaction of GerB with GerK and GFK allows GerB to bind or respond to amino acids. (iv) In addition to spore germination due to the interaction between GerA and GerK, and GerB and GerK, GerB can interact with GerA to trigger spore germination in response to appropriate nutrients. (v) The amino acid sequence changes in GerB*s reduce these receptor variants' requirement for GerK and cogerminants in their response to L-amino acids. (vi) GerK binds glucose, GerB interacts with fructose in addition to L-amino acids, and GerA interacts only with L-valine, L-alanine, and its analogs. (vii) The amino acid binding sites in GerA and GerB are different, even though both respond to L-alanine. These new conclusions are integrated into models for the signal transduction pathways that initiate spore germination.

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