Trehalase阻害剤の調製バイオタイズ化されたバイオカテリ化加水分解Honeybee（APIS Cerana Fabr）ベータ - グルコシダーゼと

バリバキシルアミンAは、トレハロースに構造的に類似しており、トレハラーゼの強力な競合阻害剤に作用します。最近、新しい殺虫剤または薬物の開発のための潜在的な材料として注目を集めています。この研究では、ミツバチから抽出されたベータグルコシダーゼ（APIS Cerana Fabr。）を使用して、バリオキシルアミンAから酵素加水分解を生成するための触媒として使用しました。結果は、ベータグルコシダーゼが30〜40度Cの範囲で安定しており、5.0から7.5の比較的広いpH値にわたって安定していることを示しました。バイアマイシンAからベータ - グルコシダーゼを使用したバリオキシルアミンAまでの生体触媒加水分解プロセスの調査により、基質（有効なアマイシンA）と産物（有効なオキシラミンA）の両方がベータグルコシダーゼ活性を阻害することが明らかになりました。基質KIS値の阻害定数は5.01 mmで、製品KIP値の阻害率は1.32 mmでした。この製品阻害は競争力がありました。

Validoxylamine A is structurally similar to trehalose and acts a potent competitive inhibitor of trehalase. It has recently been receiving increased attention as a potential material for the development of new insecticides or drugs. In this study, beta-glucosidase extracted from honeybees (Apis cerana Fabr.) was used as a catalyst to produce validoxylamine A through enzymatic hydrolysis of validamycin A. Beta-glucosidase was separated and purified from honeybees, and its characteristics were examined. The results showed that beta-glucosidase was stable across a range of temperatures from 30 to 40 degrees C and across a relatively wide range of pH values from 5.0 to 7.5. Investigation of the biocatalyzed hydrolysis process from validamycin A to validoxylamine A with beta-glucosidase revealed that both the substrate (validamycin A) and the product (validoxylamine A) inhibited beta-glucosidase activity. The inhibition constant of the substrate Kis value was 5.01 mM, and that of the product Kip value was 1.32 mM. This product inhibition was competitive.