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核エンベロープは、核と細胞質の間の障壁を定義し、核周囲空間（PNS）によって分離された内膜と外膜を特徴としています。内部核膜には、Sun1とSun2を含む特定の積分タンパク質が含まれています。外側の核膜（ONM）は小胞体と連続していますが、それでもNH（2）末端のアクチン結合ドメインを特徴とする800 kDタンパク質であるNesprin 2ジャイアント（NESP2G）を含むいくつかの組織膜タンパク質が濃縮されています。。最近の研究（Padmakumar、V.C.、T。Libotte、W。Lu、H。Zaim、S。Abraham、A.A。Noegel、J。Gotzmann、R。Foisner、I。Karakesisoglou。2005。J.CellSci。118：3419-3430）は、ONMへのNESP2Gの局在化がSUN1との相互作用に依存することを示しています。この研究では、SUN1とSUN2の両方がNESP2Gの局在化に寄与することを実証することにより、これらの結果を確認および拡張します。HeLa細胞におけるこれらのタンパク質の両方のコードプレイトは、Sun1 Lumenalドメインの過剰発現と同様に、ONM関連NESP2Gの喪失につながります。両方の治療により、PNSが拡大します。これらのデータは、Padmakumarらのデータとともに。（2005）、Sunタンパク質がPNSにまたがる相互作用を介してONMにネスプリンをつなぐモデルをサポートします。このようにして、Sunタンパク質とネスプリンは、核骨格と細胞骨格（LINC複合体）を結ぶ複合体を形成します。
核エンベロープは、核と細胞質の間の障壁を定義し、核周囲空間（PNS）によって分離された内膜と外膜を特徴としています。内部核膜には、Sun1とSun2を含む特定の積分タンパク質が含まれています。外側の核膜（ONM）は小胞体と連続していますが、それでもNH（2）末端のアクチン結合ドメインを特徴とする800 kDタンパク質であるNesprin 2ジャイアント（NESP2G）を含むいくつかの組織膜タンパク質が濃縮されています。。最近の研究（Padmakumar、V.C.、T。Libotte、W。Lu、H。Zaim、S。Abraham、A.A。Noegel、J。Gotzmann、R。Foisner、I。Karakesisoglou。2005。J.CellSci。118：3419-3430）は、ONMへのNESP2Gの局在化がSUN1との相互作用に依存することを示しています。この研究では、SUN1とSUN2の両方がNESP2Gの局在化に寄与することを実証することにより、これらの結果を確認および拡張します。HeLa細胞におけるこれらのタンパク質の両方のコードプレイトは、Sun1 Lumenalドメインの過剰発現と同様に、ONM関連NESP2Gの喪失につながります。両方の治療により、PNSが拡大します。これらのデータは、Padmakumarらのデータとともに。（2005）、Sunタンパク質がPNSにまたがる相互作用を介してONMにネスプリンをつなぐモデルをサポートします。このようにして、Sunタンパク質とネスプリンは、核骨格と細胞骨格（LINC複合体）を結ぶ複合体を形成します。
The nuclear envelope defines the barrier between the nucleus and cytoplasm and features inner and outer membranes separated by a perinuclear space (PNS). The inner nuclear membrane contains specific integral proteins that include Sun1 and Sun2. Although the outer nuclear membrane (ONM) is continuous with the endoplasmic reticulum, it is nevertheless enriched in several integral membrane proteins, including nesprin 2 Giant (nesp2G), an 800-kD protein featuring an NH(2)-terminal actin-binding domain. A recent study (Padmakumar, V.C., T. Libotte, W. Lu, H. Zaim, S. Abraham, A.A. Noegel, J. Gotzmann, R. Foisner, and I. Karakesisoglou. 2005. J. Cell Sci. 118:3419-3430) has shown that localization of nesp2G to the ONM is dependent upon an interaction with Sun1. In this study, we confirm and extend these results by demonstrating that both Sun1 and Sun2 contribute to nesp2G localization. Codepletion of both of these proteins in HeLa cells leads to the loss of ONM-associated nesp2G, as does overexpression of the Sun1 lumenal domain. Both treatments result in the expansion of the PNS. These data, together with those of Padmakumar et al. (2005), support a model in which Sun proteins tether nesprins in the ONM via interactions spanning the PNS. In this way, Sun proteins and nesprins form a complex that links the nucleoskeleton and cytoskeleton (the LINC complex).
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