微生物ケラチナーゼとその応用の可能性: 概要

微生物ケラチナーゼは、一般的に既知のタンパク質分解酵素、ペプシン、パパインの高度に硬直した強く架橋された構造ポリペプチド「ケラチン」の再計算の加水分解を標的とするため、バイオテクノロジーに重要になりました。これらの酵素は、劣化中に髪、羽、羊毛、爪、角などの形の角質基質の存在下で主に生成されます。角化溶解の複雑なメカニズムには、硫酸化システムとタンパク質分解系の協調作用が含まれます。ケラチナーゼは、広い温度とpH活性範囲の堅牢な酵素であり、主にセリンまたはメタロプロテアーゼです。ケラチナーゼの配列相同性は、セリンプロテアーゼのサブチリシンファミリーとの関連性を示しています。彼らはケラチン残基を攻撃し、したがって、飼料と肥料の費用対効果の高い羽毛副産物の開発に適用されるため、プロテアーゼの間で際立っています。それらのアプリケーションは、特殊酵素として機能する洗剤および革産業に拡張することもできます。その上、彼らはまた、ウールとシルクの掃除に適用されます。革産業では、これらの酵素のより良い脱毛の可能性は、より緑の髪を節約する脱毛技術とパーソナルケア製品の開発につながりました。さらに、プリオンの劣化の挑戦的な分野での彼らの前向き適用は、近い将来にプロテアーゼの世界に革命をもたらすでしょう。

Microbial keratinases have become biotechnologically important since they target the hydrolysis of highly rigid, strongly cross-linked structural polypeptide "keratin" recalcitrant to the commonly known proteolytic enzymes trypsin, pepsin and papain. These enzymes are largely produced in the presence of keratinous substrates in the form of hair, feather, wool, nail, horn etc. during their degradation. The complex mechanism of keratinolysis involves cooperative action of sulfitolytic and proteolytic systems. Keratinases are robust enzymes with a wide temperature and pH activity range and are largely serine or metallo proteases. Sequence homologies of keratinases indicate their relatedness to subtilisin family of serine proteases. They stand out among proteases since they attack the keratin residues and hence find application in developing cost-effective feather by-products for feed and fertilizers. Their application can also be extended to detergent and leather industries where they serve as specialty enzymes. Besides, they also find application in wool and silk cleaning; in the leather industry, better dehairing potential of these enzymes has led to the development of greener hair-saving dehairing technology and personal care products. Further, their prospective application in the challenging field of prion degradation would revolutionize the protease world in the near future.