IAPSのユビキチンリガーゼ能力はアポトーシスを調節します

蓄積された証拠は、アポトーシスの調節においてユビキチン/プロテアソーム経路の重要な役割があることを示しています。これらの2つの基本的な細胞活動を結合する重要な分子の中には、アポトーシス阻害剤（IAP）タンパク質ファミリーのメンバーがいます。カスパーゼを直接結合および阻害する適切に研究された能力に加えて、多くのIAPには、ユビキチン化とその後のプロテアソーム媒介タンパク質分解を引き起こすのに必要かつ十分なリングドメインが含まれています。このレビューは、IAPのユビキチンタンパク質リガーゼ活性に関する最近の発見を要約し、基質選択性の可能なメカニズムを考慮しています。

Accumulating evidence indicates that there is a critical role of the ubiquitin/proteasome pathway in the regulation of apoptosis. Among the important molecules that couple these two fundamental cellular activities are members of the inhibitor of apoptosis (IAP) protein family. In addition to their well-studied ability to directly bind and inhibit caspases, many IAPs contain RING domains that are necessary and sufficient to cause ubiquitylation and subsequent proteasome-mediated proteolysis. This review summarizes recent findings about the ubiquitin protein ligase activity of IAPs, and considers possible mechanisms for substrate selectivity.