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目的：本研究は、ゼイン分解プロテアーゼを得るためにゼイン分解細菌をスクリーニングすることにより実施されました。 方法と結果：土壌細菌は、ゼインプレート上の透明ゾーンの形成によってスクリーニングされました。ゼイン分解細菌の特性評価は、Bacillus pumilusへの分類学的所属を示し、MS-1株と呼ばれました。このひずみは、2種類の細胞外プロテアーゼ、BPP-AとBPP-Bを生成しました。この研究では、BPP-BよりもZeinを加水分解する能力を示したため、BPP-Aを精製および特徴づけました。カゼインを基質として使用した場合、BPP-Aの最適pHは11.0でした。BPP-Aでは、ゼインはpH 13.0のカゼインよりも優れた基質でしたが、カゼインはpH 11.0でゼインよりも優れていました。BPPA遺伝子は、BPP-Aの383-アミノ酸プレプロ型をコードし、成熟BPP-Aには275のアミノ酸残基が含まれていました。BPP-Aはサブチリシンファミリーに属していると結論付けられました。 結論：B。pumilusに割り当てられたゼイン分解細菌は、2種類の細胞外プロテアーゼ、BPP-AとBPP-Bを生成しました。BPP-Aは、極端なアルカリ状態でZeinを加水分解する能力を示しました。 研究の重要性と影響：これは、ゼイン分解微生物のスクリーニングに関する最初のレポートです。サブチリシン様プロテアーゼBPP-Aは、ゼイン加水分解物の産生のために産業酵素として利用することができます。
目的：本研究は、ゼイン分解プロテアーゼを得るためにゼイン分解細菌をスクリーニングすることにより実施されました。 方法と結果：土壌細菌は、ゼインプレート上の透明ゾーンの形成によってスクリーニングされました。ゼイン分解細菌の特性評価は、Bacillus pumilusへの分類学的所属を示し、MS-1株と呼ばれました。このひずみは、2種類の細胞外プロテアーゼ、BPP-AとBPP-Bを生成しました。この研究では、BPP-BよりもZeinを加水分解する能力を示したため、BPP-Aを精製および特徴づけました。カゼインを基質として使用した場合、BPP-Aの最適pHは11.0でした。BPP-Aでは、ゼインはpH 13.0のカゼインよりも優れた基質でしたが、カゼインはpH 11.0でゼインよりも優れていました。BPPA遺伝子は、BPP-Aの383-アミノ酸プレプロ型をコードし、成熟BPP-Aには275のアミノ酸残基が含まれていました。BPP-Aはサブチリシンファミリーに属していると結論付けられました。 結論：B。pumilusに割り当てられたゼイン分解細菌は、2種類の細胞外プロテアーゼ、BPP-AとBPP-Bを生成しました。BPP-Aは、極端なアルカリ状態でZeinを加水分解する能力を示しました。 研究の重要性と影響：これは、ゼイン分解微生物のスクリーニングに関する最初のレポートです。サブチリシン様プロテアーゼBPP-Aは、ゼイン加水分解物の産生のために産業酵素として利用することができます。
AIMS: The present study was conducted by screening zein-degrading bacteria in an attempt to obtain zein-degrading protease. METHODS AND RESULTS: Soil bacteria were screened by formation of a clear zone on zein plates. Characterization of a zein-degrading bacterium indicated a taxonomic affiliation to Bacillus pumilus, and was named MS-1 strain. The strain produced two different types of extracellular proteases, BPP-A and BPP-B. In this study, we purified and characterized BPP-A because it exhibited a higher ability to hydrolyze zein than BPP-B. When casein was used as the substrate, the optimal pH for BPP-A was 11.0. In BPP-A, zein was better substrate than casein at pH 13.0, whereas casein was better one than zein at pH 11.0. The bppA gene encoded a 383-amino acid pre-pro form of BPP-A, and mature BPP-A contained 275 amino acid residues. It was concluded that BPP-A belonged to the subtilisin family. CONCLUSION: A zein-degrading bacterium assigned to B. pumilus produced two different types of extracellular proteases, BPP-A and BPP-B. BPP-A exhibited an ability to hydrolyze zein in an extreme alkaline condition. SIGNIFICANCE AND IMPACT OF THE STUDY: This is a first report on screening for zein-degrading micro-organisms. The subtilisin-like protease BPP-A is possible to utilize as an industrial enzyme for the production of zein hydrolysates.
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