レビュー：なぜアルギニンは凝集を抑制するのに効果的なのですか？

アルギニンは、タンパク質の生産において幅広い用途を見つけています。アルギニンは、タンパク質の繰り返しを支援するために長年使用されてきました。この効果は、タンパク質の繰り返し中の折り畳み中間体のアルギニンによる凝集抑制に起因しました。最近、アルギニンはタンパク質Aクロマトグラフィー中の抗体の溶出を促進し、包摂体から不溶性タンパク質を溶解することが観察されました。アルギニンがタンパク質タンパク質相互作用を減らし、凝集を抑制するのに効果的である理由を理解するために、アルギニンの純粋なタンパク質の溶解度に対するアルギニンの効果が調べられており、アルギニンはタンパク質安定化器ではなく、凝集であることが示されました。サプレッサー。ただし、アルギニンがタンパク質の凝集を抑制する理由については、これまでに提案された説明はありません。このレビューはそのような質問に対処し、それから凝集抑制因子としても知られているアルギニンと強い変性剤の違いを示しようとします。

Arginine is finding a wide range of applications in production of proteins. Arginine has been used for many years to assist protein refolding. This effect was ascribed to aggregation suppression by arginine of folding intermediates during protein refolding. Recently, we have observed that arginine facilitates elution of antibodies during Protein-A chromatography and solubilizes insoluble proteins from inclusion bodies, which both can be ascribed to weakening of protein-protein interactions. In order to gain understanding on why arginine is effective in reducing protein-protein interactions and suppressing aggregation, the effects of arginine on stability and solubility of pure proteins have been examined, which showed that arginine is not a protein-stabilizer, but is an aggregation suppressor. However, there is no explanation proposed so far on why arginine suppresses aggregation of proteins. This review addresses such question and then attempts to show differences between arginine and strong denaturants, which are also known as an aggregation suppressor.