乳酸酸細菌からのグルカンスクラーゼとフルクタンスクラーゼ酵素の構造機能関係

乳酸酸菌（LAB）は、スクロース型酵素を使用して、スクロースをグルコシルユニット（グルカン）またはフルクトシルユニット（フルクタン）のいずれかからなるホモポリサッカ糖に変換します。関与する酵素は、それぞれグルカンスクラゼ（GS）とフルクタンスクラゼ（FS）と標識されています。さまざまなラボとそのフルクタンおよびアルファグルカン製品のスクラーゼ遺伝子と酵素に関する利用可能な分子、生化学、および構造情報がレビューされています。GSおよびFS酵素は、両方とも同じ基質（スクロース）に作用するグリコシドヒドロラーゼ酵素であり、ポリサッカイド形成を引き起こすが、完全に異なるタンパク質構造を患っているトランスグリコシル化反応を触媒（保持）します。GS酵素（ファミリーGH70）は、ラボでのみ発生する大きなマルチドメインタンパク質です。それらの触媒ドメインは、アルファ - アミラーゼ酵素（ファミリーGH13）との明確な二次構造の類似性を示し、予測された順列（ベータ/アルファ）（8）バレル構造があり、詳細な構造的および機械的情報が利用可能です。現在、GS酵素活性と生成物の特異性（グリコシド結合の種類、程度と分岐の種類、グルカン分子量、および溶解度が異なるアルファグルカンの合成）に重要な残基と領域の同定にあります。FS酵素（ファミリーGH68）は、グラム陰性およびグラム陽性の両方の細菌の両方で発生し、ベータ（2-> 6）（イヌリン）またはベータ（2-> 1）（レバン）のいずれかでベータフルクタンポリマーを合成しますグリコシド結合。最近、最初の高解像度の3次元構造がFS（レバンスクラーゼ）タンパク質で利用可能になり、深く帯電した中央ポケットを備えたまれな5ブレードベータプロペラー構造を明らかにします。これらの構造は詳細な機械的洞察を提供していますが、FS酵素の構造的特徴は、ベータ（2-> 6）またはベータ（2-> 1）の枝分かれ、程度、およびフルクタン分子のいずれかの合成を決定します。質量は識別されたままです。

Lactic acid bacteria (LAB) employ sucrase-type enzymes to convert sucrose into homopolysaccharides consisting of either glucosyl units (glucans) or fructosyl units (fructans). The enzymes involved are labeled glucansucrases (GS) and fructansucrases (FS), respectively. The available molecular, biochemical, and structural information on sucrase genes and enzymes from various LAB and their fructan and alpha-glucan products is reviewed. The GS and FS enzymes are both glycoside hydrolase enzymes that act on the same substrate (sucrose) and catalyze (retaining) transglycosylation reactions that result in polysaccharide formation, but they possess completely different protein structures. GS enzymes (family GH70) are large multidomain proteins that occur exclusively in LAB. Their catalytic domain displays clear secondary-structure similarity with alpha-amylase enzymes (family GH13), with a predicted permuted (beta/alpha)(8) barrel structure for which detailed structural and mechanistic information is available. Emphasis now is on identification of residues and regions important for GS enzyme activity and product specificity (synthesis of alpha-glucans differing in glycosidic linkage type, degree and type of branching, glucan molecular mass, and solubility). FS enzymes (family GH68) occur in both gram-negative and gram-positive bacteria and synthesize beta-fructan polymers with either beta-(2-->6) (inulin) or beta-(2-->1) (levan) glycosidic bonds. Recently, the first high-resolution three-dimensional structures have become available for FS (levansucrase) proteins, revealing a rare five-bladed beta-propeller structure with a deep, negatively charged central pocket. Although these structures have provided detailed mechanistic insights, the structural features in FS enzymes dictating the synthesis of either beta-(2-->6) or beta-(2-->1) linkages, degree and type of branching, and fructan molecular mass remain to be identified.