FCRNへのアルブミン結合：FCRN-IGG相互作用とは異なります

IgG（FCRN）のMHC関連FC受容体は、アルブミンとIgGを酸エンドソームの低pHで高い親和性を持つ両方のタンパク質を結合し、リソソーム経路から両方を転用し、細胞外コンパートメントに引退させることにより、分解から保護します。免疫ブロットおよび表面プラズモン共鳴研究では、IgGとアルブミンの両方がFCRNの異なる部位に非協調的に結合し、アルブミンのFCRNの親和性が酸性から中性pHまで約200倍減少し、FCRN-アルブミンの相互作用が迅速な関連性と解離を示すことが示されています。速度論。等温滴定熱量測定は、アルブミンがFCRNを1：1の化学量論に結合することを示しており、相互作用には、結合時のエントロピーの大きな肯定的な変化によって証明されるように、疎水性の特徴があります。我々の結果は、FCRNとアルブミンの相互作用が、両方のリガンドが分解から保護されているpH依存性結合メカニズムの全体的な類似性にもかかわらず、FCRN-IGG結合とは異なるユニークな特徴を持っていることを示唆しています。

The MHC-related Fc receptor for IgG (FcRn) protects albumin and IgG from degradation by binding both proteins with high affinity at low pH in the acid endosome and diverting both from a lysosomal pathway, returning them to the extracellular compartment. Immunoblotting and surface plasmon resonance studies show that both IgG and albumin bind noncooperatively to distinct sites on FcRn, that the affinity of FcRn for albumin decreases approximately 200-fold from acidic to neutral pH, and that the FcRn-albumin interaction shows rapid association and dissociation kinetics. Isothermal titration calorimetry shows that albumin binds FcRn with a 1:1 stoichiometry and the interaction has hydrophobic features as evidenced by a large positive change in entropy upon binding. Our results suggest that the FcRn-albumin interaction has unique features distinct from FcRn-IgG binding despite the overall similarity in the pH-dependent binding mechanism by which both ligands are protected from degradation.