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細胞内カルシウム濃度([Ca2+] I)に対するアンジオテンシン変換酵素(ACE)阻害剤の効果は、休憩条件下で、および培養されたヒト臍静脈内皮細胞におけるブラジキニンによる刺激後に調べられました。ACE阻害剤RamiprilatおよびEnalaprilat(0.3 Microm)は、Bradykinin(3 nm)によって誘発された[Ca2+] Iの増加を促進し、単独で与えられたときに安静時[Ca2+] Iの増加を引き起こしました。この安静時の増加[Ca2+]私は、細胞内のNg-Nitro-Arginine感受性GMP蓄積によって評価されるように、一酸化窒素の形成の増加を伴いました。静止[Ca2+] IとACE阻害剤による一酸化窒素産生の両方の増加は、B2受容体拮抗薬Hoe 140との細胞のプレインキュベーションにより阻害されました。これらのデータは、ACE阻害剤が培養ヒト内皮細胞からのブラディキニンの放出を解除できることを示しています。。この内皮由来のブラジキニンは、[Ca2+] Iおよび一酸化窒素形成のその後の増加により、内皮B2受容体を刺激することによりオートクリン機能を発揮できます。
細胞内カルシウム濃度([Ca2+] I)に対するアンジオテンシン変換酵素(ACE)阻害剤の効果は、休憩条件下で、および培養されたヒト臍静脈内皮細胞におけるブラジキニンによる刺激後に調べられました。ACE阻害剤RamiprilatおよびEnalaprilat(0.3 Microm)は、Bradykinin(3 nm)によって誘発された[Ca2+] Iの増加を促進し、単独で与えられたときに安静時[Ca2+] Iの増加を引き起こしました。この安静時の増加[Ca2+]私は、細胞内のNg-Nitro-Arginine感受性GMP蓄積によって評価されるように、一酸化窒素の形成の増加を伴いました。静止[Ca2+] IとACE阻害剤による一酸化窒素産生の両方の増加は、B2受容体拮抗薬Hoe 140との細胞のプレインキュベーションにより阻害されました。これらのデータは、ACE阻害剤が培養ヒト内皮細胞からのブラディキニンの放出を解除できることを示しています。。この内皮由来のブラジキニンは、[Ca2+] Iおよび一酸化窒素形成のその後の増加により、内皮B2受容体を刺激することによりオートクリン機能を発揮できます。
The effects of angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibitors on intracellular calcium concentration ([Ca2+]i) were examined under resting conditions and after stimulation with bradykinin in cultured human umbilical vein endothelial cells. The ACE inhibitors ramiprilat and enalaprilat (0.3 microM) enhanced the increase in [Ca2+]i elicited by bradykinin (3 nM) and also caused an increase in resting [Ca2+]i when given alone. This increase in resting [Ca2+]i was long-lasting and accompanied by an increased formation of nitric oxide, as assessed by a NG-nitro-L-arginine-sensitive cyclic GMP accumulation in the cells. Both increases in resting [Ca2+]i and nitric oxide production by ACE inhibitors were inhibited by preincubation of the cells with the B2-receptor antagonist Hoe 140. These data indicate that ACE inhibitors are able to unmask a release of bradykinin from cultured human endothelial cells. This endothelium-derived bradykinin can exert an autocrine function by stimulating endothelial B2-receptors with a subsequent increase in [Ca2+]i and nitric oxide formation.
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