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予備的な研究により、特定のコーン遺伝子型の葉や大豆から調製された粗抽出物の硝酸還元酵素は、電子ドナーとしてNADHとNADHを利用できることが明らかになりました。等電気の焦点とジエチルアミノエチルセルロースクロマトグラフィーは、NADHおよびNADPH活性を分離できないという以前の発見を確認しました。これは、単一の酵素の関与を示唆しています。両方の補因子による硝酸塩の減少は、植物種、植物の年齢、およびアッセイ条件によって異なります。NADPHを利用する特定の遺伝子型からの硝酸レダクターゼの能力は、抽出物中のNADPH-ホスファターゼの量と関連していた。植物抽出物のジエチルアミノエチルセルロースクロマトグラフィーは、ホスファターゼのバルク（90％）から硝酸還元酵素を分離し、NADPH活性の減少を引き起こしたが、ホスファターゼの残留レベルは、見かけのNADPH硝酸レコナゼ活性を説明するのに十分であったが。in vitroアッセイにおけるNADPH-ホスファターゼ活性の阻害剤であるKH（2）PO（4）およびKFの添加は、NADPHを介した硝酸硝酸還元活性の劇的な減少または廃止を引き起こしましたが、NADH硝酸還元酵素活性には影響しませんでした。大豆および特定のトウモロコシ遺伝子型におけるNADPH硝酸塩の減少は、ホスファターゼによるNADPHのNADHへの変換に起因するアーティファクトであり、葉組織の酵素はNADH依存性であると結論付けられています（E.C.1.6.6.1）。
予備的な研究により、特定のコーン遺伝子型の葉や大豆から調製された粗抽出物の硝酸還元酵素は、電子ドナーとしてNADHとNADHを利用できることが明らかになりました。等電気の焦点とジエチルアミノエチルセルロースクロマトグラフィーは、NADHおよびNADPH活性を分離できないという以前の発見を確認しました。これは、単一の酵素の関与を示唆しています。両方の補因子による硝酸塩の減少は、植物種、植物の年齢、およびアッセイ条件によって異なります。NADPHを利用する特定の遺伝子型からの硝酸レダクターゼの能力は、抽出物中のNADPH-ホスファターゼの量と関連していた。植物抽出物のジエチルアミノエチルセルロースクロマトグラフィーは、ホスファターゼのバルク（90％）から硝酸還元酵素を分離し、NADPH活性の減少を引き起こしたが、ホスファターゼの残留レベルは、見かけのNADPH硝酸レコナゼ活性を説明するのに十分であったが。in vitroアッセイにおけるNADPH-ホスファターゼ活性の阻害剤であるKH（2）PO（4）およびKFの添加は、NADPHを介した硝酸硝酸還元活性の劇的な減少または廃止を引き起こしましたが、NADH硝酸還元酵素活性には影響しませんでした。大豆および特定のトウモロコシ遺伝子型におけるNADPH硝酸塩の減少は、ホスファターゼによるNADPHのNADHへの変換に起因するアーティファクトであり、葉組織の酵素はNADH依存性であると結論付けられています（E.C.1.6.6.1）。
Preliminary work revealed that nitrate reductase in crude extracts prepared from leaves of certain corn genotypes as well as soybeans could utilize NADPH as well as NADH as the electron donor. Isoelectric focusing and diethylaminoethyl cellulose chromatography confirmed previous findings that NADH and NADPH activities could not be separated, which suggests the involvement of a single enzyme. Nitrate reduction with both cofactors varies with plant species, plant age, and assay conditions. The ability of the nitrate reductase from a given genotype to utilize NADPH was associated with the amount of NADPH-phosphatase in the extract. While diethylaminoethyl cellulose chromatography of plant extracts separated nitrate reductase from the bulk (90%) of the phosphatase and caused a decrease in the NADPH activity, the residual level of phosphatase was sufficient to account for the apparent NADPH nitrate reductase activity. Addition of KH(2)PO(4) and KF, inhibitors of NADPH-phosphatase activity in in vitro assays, caused a drastic reduction or abolishment of NADPH-mediated nitrate reductase activity but were without effect on NADH nitrate reductase activity. It is concluded that NADPH-nitrate reduction, in soybean and certain corn genotypes, is an artifact resulting from the conversion of NADPH to NADH by a phosphatase and that the enzyme in leaf tissue is NADH-dependent (E.C.1.6.6.1).
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