太陽光発電のピロホスリスラーゼ：II触媒特性と、ジャガイモにおけるUDP-グルコースピロリン酸化活性の調節

ポテト塊茎からの部分的に精製されたUDP-グルコースおよびADP-グルコースピロリン酸化のピンと様々な中間代謝産物の存在下で測定された部分的に精製されたUDP-グルコースおよびADP-グルコースピロリン酸化のピロスリン酸化運動定数（S（0.5）、V（MAX））が決定されました。UDP-グルコース（0.17ミリモル）またはピロリン酸（0.30ミリモル）およびV（MAX）のUDP-グルコースピロリン酸化物のS（0.5）は、これらの物質の高濃度（2ミリモル）の影響を受けませんでした。ADP-グルコースピロリン酸化物の最も効率的な活性化因子は、3-p-Glycerateでした（A（0.5）= 4.5 x 10（-6）モル）。ADP-グルコースおよびピロリン酸のS（0.5）は、それぞれ3.5倍（0.83〜0.24ミリモル）および1.8倍（0.18〜0.10ミリモル）を増加させました。ほぼ4倍に増加しました。3-pグリセート刺激の大きさは、主要なスルフヒドリル基（-SH）およびpHの完全性に依存していました。-SH基の酸化または詰まりは、酵素活性の著しい減少をもたらしました。3-pグリセル酸（2ミリモル）の存在下で、それぞれpH 7.5、8.0、8.5、および9.0で3.1-、2.9、4.8、および9.5倍の刺激が観察されました。ADP-グルコースピロリン酸化剤の最も強力な阻害剤は、オルトリン酸（I（0.5）= 8.8 x 10（-5）。モル）でした。この阻害は、3-pグリセル酸（1.2 x 10（-4）モル）で逆転し、1.5 x 10（-3）モルのI（0.5）値が増加しました。同様に、オルトリン酸（7.5 x 10（-4）モル）は、4.5 x 10（-6）モルから6.7 x 10（-5）モルに3-pグリセリ酸（0.5）の活性化効率の低下を引き起こしました。。太陽結節におけるα-グルカン生合成の調節における3-pグリセル酸活性化とオルトリン酸阻害の重要性について説明します。

Pyrophosphorylytic kinetic constants (S(0.5), V(max)) of partially purified UDP-glucose- and ADP-glucose pyrophosphorylases from potato tubers were determined in the presence of various intermediary metabolites. The S(0.5) of UDP-glucose pyrophosphorylase for UDP-glucose (0.17 millimolar) or pyrophosphate (0.30 millimolar) and the V(max) were not influenced by high concentrations (2 millimolar) of these substances. The most efficient activator of ADP-glucose pyrophosphorylase was 3-P-glycerate (A(0.5) = 4.5 x 10(-6) molar). The S(0.5) for ADP-glucose and pyrophosphate was increased 3.5-fold (0.83 to 0.24 millimolar) and 1.8-fold (0.18 to 0.10 millimolar), respectively, with 0.1 millimolar 3-P-glycerate while the V(max) was increased nearly 4-fold. The magnitude of 3-P-glycerate stimulation was dependent upon the integrity of key sulfhydryl groups (-SH) and pH. Oxidation or blockage of -SH groups resulted in a marked reduction of enzyme activity. Stimulations of 3.1-, 2.9-, 4.8-, and 9.5-fold were observed at pH 7.5, 8.0, 8.5, and 9.0, respectively, in the presence of 3-P-glycerate (2 millimolar). The most potent inhibitor of ADP-glucose pyrophosphorylase was orthophosphate (I(0.5) = 8.8 x 10(-5). molar). This inhibition was reversed with 3-P-glycerate (1.2 x 10(-4) molar), resulting in an increased I(0.5) value of 1.5 x 10(-3) molar. Likewise, orthophosphate (7.5 x 10(-4) molar) caused a decrease in the activation efficiency of 3-P-glycerate (A(0.5) from 4.5 x 10(-6) molar to 6.7 x 10(-5) molar). The significance of 3-P-glycerate activation and orthophosphate inhibition in the regulation of alpha-glucan biosynthesis in Solanum tuberosum is discussed.