ヒドロキシナモイル - コア：カフェイル型レスチンのレベルが高く低いタバコ細胞培養物におけるプトレシンヒドロキシン型ヒドロキシン型型トランスフェラーゼ

新しいヒドロキシシナモイル-CoA：プトレシンヒドロキシナムオイルトランスフェラーゼ（PHT）は、ニコチアナTabacum L.の2つのバリアント系統で検出されました。酵素は、100：33：8の比率で、脂肪族ジアミンのカダベリンと1,3-ジアミノプロパンのみを受け入れました。カフェイルとフェルロイルコアは最高のアシルドナーでした。カフェイル-CoAおよびプトレシンの見かけのK（M）値は、それぞれ10.0のpH最適で3および10ミクロモルに近いものでした。PHT活性は、低産生TX1および高産生TX4細胞で非常に類似していましたが、他の生合成酵素（フェニルアラニンアンモニア - リアーゼ、オルニチンデカルボキシラーゼ）はTX4細胞で大幅に増強され、PHTがヒドロ酸型型溶性形成の速度制限ステップを触媒しないことを示唆しています。。

A new hydroxycinnamoyl-CoA:putrescine hydroxycinnamoyltransferase (PHT) was detected in two variant lines of Nicotiana tabacum L. (TX1, TX4) accumulating markedly different levels of caffeoylputrescine. The enzyme accepted only the aliphatic diamines putrescine, cadaverine and 1,3-diaminopropane at a ratio of 100:33:8. Caffeoyl- and feruloyl-CoAs were the best acyl donors. The apparent K(m)-values for caffeoyl-CoA and putrescine were near 3 and 10 micromolar, respectively, at the pH-optimum of 10.0. PHT activity was quite similar in low producing TX1 and high producing TX4 cells, while some other biosynthetic enzymes (phenylalanine ammonia-lyase, ornithine decarboxylase) were greatly enhanced in TX4 cells, suggesting that PHT does not catalyze the rate-limiting step in hydroxycinnamoylputrescine formation.