ミツバチApis melliferaからのヘモグロビンの分子特性

昆虫の呼吸のための気管システムの一般的な重要性により、ヘモグロビンはこの節足動物のサブ視線でまれな例外と考えられていました。ここでは、ミツバチApis mellifera（膜men目）における真のヘモグロビン遺伝子の同定、クローニング、および発現分析を報告します。推定されたアミノ酸配列は、171の残基（19.5kDA）をカバーし、近位および遠位ヒスチジンを含むすべてのグロビン型の特徴を抱きます。タンパク質には膜貫通輸送用のシグナルペプチドがなく、細胞質に局在すると予測されました。ミツバチヘモグロビン遺伝子は、イントロンがb12.2およびg7.0に位置する古代構造を示していますが、他のほとんどの昆虫のグロビンは異なるイントロンの位置を持っています。in situハイブリダイゼーション研究により、ミツバチにおけるヘモグロビン発現は主に気管系に関連していることが示されました。また、マルピグチューブと精巣でヘモグロビン発現を観察します。さらに、ヘモグロビンは他の昆虫の秩序（半emi目、甲虫目、鱗pid目）で発生することを実証し、そのような遺伝子が昆虫ゲノムの標準的なレパートリーに属していることを示唆しました。系統解析は、双pt目内で顕著な多様化を伴う、受け入れられている昆虫系統とともにグロビンが進化したことを示しています。昆虫ヘモグロビンは実際には酸素代謝に関与している可能性がありますが、酸素貯蔵と送達でミオグロビン様機能を実行するかどうかは不明のままです。

Due to the prevailing importance of the tracheal system for insect respiration, hemoglobins had been considered rare exceptions in this arthropod subphylum. Here we report the identification, cloning and expression analysis of a true hemoglobin gene in the honeybee Apis mellifera (Hymenoptera). The deduced amino acid sequence covers 171 residues (19.5kDa) and harbors all globin-typical features, including the proximal and the distal histidines. The protein has no signal peptide for transmembrane transport and was predicted to localize in the cytoplasm. The honeybee hemoglobin gene shows an ancient structure, with introns in positions B12.2 and G7.0, while most other insect globins have divergent intron positions. In situ hybridization studies showed that hemoglobin expression in the honeybee is mainly associated with the tracheal system. We also observe hemoglobin expression in the Malpighi tubes and testis. We further demonstrated that hemoglobins occur in other insect orders (Hemiptera, Coleoptera, Lepidoptera), suggesting that such genes belong to the standard repertoire of an insect genome. Phylogenetic analyses show that globins evolved along with the accepted insect systematics, with a remarkable diversification within the Diptera. Although insect hemoglobins may be in fact involved in oxygen metabolism, it remains uncertain whether they carry out a myoglobin-like function in oxygen storage and delivery.