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脂肪組織からの脂肪酸の動員によって定義される脂肪分解の根底にある分子メカニズムは、完全には理解されていません。アルファ/ベータヒドロラーゼ折りの酵素のデータベース検索、セリンエステラーゼのGXSXGモチーフ、およびHis-glyジペプチドモチーフは、3T3-L1脂肪細胞分化中に誘導される以前に発表されていない遺伝子を提供しました。70.4％の同一性を持つトリアシルグリセロールヒドロラーゼ（TGH）に顕著な構造的類似性があるため、この酵素をTGH-2と、元のTGHをTGH-1として暫定的に指定しました。TGH-2は、組織分布、細胞内局在、基質特異性、および調節の観点からTGH-1にも似ています。両方の酵素は、主に肝臓、脂肪組織、および腎臓で発現しています。脂肪細胞では、それらはミクロソームとファットケーキに局在しています。両方の酵素は、ジオレイン、コレステリルオレイン酸、またはリン脂質ではなく、P-ニトフェニル酪酸、トリオレイン、およびモノールインを加水分解しました。短鎖脂肪酸エステルの加水分解は、長鎖脂肪酸トリアシルグリセロールの加水分解よりも効率的でした。断食は、白い脂肪組織における両方の遺伝子の発現を増加させたが、リフィードはその発現を抑制した。TGH-2のRNAサイレンシングは、3T3-L1脂肪細胞でイソプロテレノール刺激グリセロール放出を10％減少させましたが、その過剰発現はグリセロール放出を20％増加させました。したがって、TGH-2は、エネルギー需要の増加期間中に脂肪細胞脂肪分解に貢献する可能性があります。
脂肪組織からの脂肪酸の動員によって定義される脂肪分解の根底にある分子メカニズムは、完全には理解されていません。アルファ/ベータヒドロラーゼ折りの酵素のデータベース検索、セリンエステラーゼのGXSXGモチーフ、およびHis-glyジペプチドモチーフは、3T3-L1脂肪細胞分化中に誘導される以前に発表されていない遺伝子を提供しました。70.4％の同一性を持つトリアシルグリセロールヒドロラーゼ（TGH）に顕著な構造的類似性があるため、この酵素をTGH-2と、元のTGHをTGH-1として暫定的に指定しました。TGH-2は、組織分布、細胞内局在、基質特異性、および調節の観点からTGH-1にも似ています。両方の酵素は、主に肝臓、脂肪組織、および腎臓で発現しています。脂肪細胞では、それらはミクロソームとファットケーキに局在しています。両方の酵素は、ジオレイン、コレステリルオレイン酸、またはリン脂質ではなく、P-ニトフェニル酪酸、トリオレイン、およびモノールインを加水分解しました。短鎖脂肪酸エステルの加水分解は、長鎖脂肪酸トリアシルグリセロールの加水分解よりも効率的でした。断食は、白い脂肪組織における両方の遺伝子の発現を増加させたが、リフィードはその発現を抑制した。TGH-2のRNAサイレンシングは、3T3-L1脂肪細胞でイソプロテレノール刺激グリセロール放出を10％減少させましたが、その過剰発現はグリセロール放出を20％増加させました。したがって、TGH-2は、エネルギー需要の増加期間中に脂肪細胞脂肪分解に貢献する可能性があります。
Molecular mechanisms underlying lipolysis, as defined by mobilization of fatty acids from adipose tissue, are not fully understood. A database search for enzymes with alpha/beta hydrolase folds, the GXSXG motif for serine esterase and the His-Gly dipeptide motif, has provided a previously unannotated gene that is induced during 3T3-L1 adipocytic differentiation. Because of its remarkable structural resemblance to triacylglycerol hydrolase (TGH) with 70.4% identity, we have tentatively designated this enzyme as TGH-2 and the original TGH as TGH-1. TGH-2 is also similar to TGH-1 in terms of tissue distribution, subcellular localization, substrate specificity, and regulation. Both enzymes are predominantly expressed in liver, adipose tissue, and kidney. In adipocytes, they are localized in microsome and fatcake. Both enzymes hydrolyzed p-nitophenyl butyrate, triolein, and monoolein but not diolein, cholesteryl oleate, or phospholipids; hydrolysis of short-chain fatty acid ester was 30,000-fold more efficient than that of long-chain fatty acid triacylglycerol. Fasting increased the expression of both genes in white adipose tissue, whereas refeeding suppressed their expression. RNA silencing of TGH-2 reduced isoproterenol-stimulated glycerol release by 10% in 3T3-L1 adipocytes, while its overexpression increased the glycerol release by 20%. Thus, TGH-2 may make a contribution to adipocyte lipolysis during period of increased energy demand.
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