接着型絵画のシャペロン支援アセンブリと分子アーキテクチャ

ここでは、大腸菌のPおよびタイプ1ピリによって例示されている細菌PILIの集合は、構造タンパク質とシャペロンタンパク質の間の特定の分子相互作用を含む複雑なプロセスです。アセンブリプロセスは、秘密的に、つまり、サブユニットが細胞質膜全体に移行された後に発生します。単一のセルでは、通常、数十万のインタラクティブサブユニットが表面に局在し、絵に組み立てられます。一般に、ペリプラズムシャペロンは、インタラクティブサブユニットに結合し、それらを組み立てに適した複合体に分割するために必要です。サブユニットへのシャペロンの結合は、明らかにインタラクティブな表面を保護し、セル内の間違った時間と場所で凝集するのを防ぎます。PILIは、特定の外膜チャネルを介した転座後に右利きのヘリックスにパッケージ化する線形ポリマーに組み立てられている可能性が高いです。各PILUSフィラメントは、構造サブユニットの第四紀アセンブリとアドヘシン部分を含むいくつかのマイナーサブユニットです。Pおよびタイプ1ピリのアセンブリと組織は非常に似ていますが、いくつかの顕著な違いがあります。たとえば、P Pilus Adhesinは、Pilusフィラメントの先端にのみ配置されており、形態学的に異なる構造の一部を形成します。対照的に、タイプ1ピリの接着部分は、間隔で毛皮フィラメントに挿入されますが、毛皮の先端で露出したアドシン分子のみが機能的です。PILIの間の等容器認識の変動性は、それぞれのアドヘシン分子の構造的な違いにのみ起因していますが、タイプ1ピリでは、結合特異性の変動性は、アドヘシン部分の立体化に影響を与えるPilusフィラメントに起因しています。いくつかの異なる種のグラム陰性菌によって表現されるピリのユニークなクラスであるタイプ4ピリの構造またはアセンブリについてはあまり知られていません。N. golorrheeのPILCアセンブリ遺伝子の位相変動は、細胞に毒性のない組み立てられたサブユニットの蓄積をもたらします。このプロセスは、ピリン構造遺伝子の変化を引き起こす細胞に強い選択圧力をかけます。したがって、この生物におけるピリの抗原変異は、アセンブリのレベルで調節される可能性があります。最後に、聖職後の集会におけるペリプラズムシャペロンの概念は、おそらくグラム陰性菌の生物学における一般的な現象です。Pilus Assemblyの調査は、高分子アセンブリ反応が細菌細胞でどのように調整されるか、およびアセンブリ遺伝子の調節が生物学的プロセスに大きく影響する方法の詳細についての洞察を提供し続けます。

The assembly of bacterial pili as exemplified here by P and type 1 pili of E. coli is a complex process involving specific molecular interactions between structural and chaperone proteins. The assembly process occurs postsecretionally, i.e. after the subunits are translocated across the cytoplasmic membrane. In a single cell, hundreds of thousands of interactive subunits are typically surface localized and assembled into pili. Periplasmic chaperones are generally required to bind to the interactive subunits and partition them into assembly-competent complexes. The binding of the chaperone to the subunits apparently protects the interactive surfaces and prevents them from aggregating at the wrong time and place within the cell. Pili are most likely assembled into linear polymers that package into right-handed helices after their translocation through specific outer-membrane channels. Each pilus filament is a quaternary assembly of the structural subunit and several minor subunits including the adhesin moiety. Although the assembly and organization of P and type 1 pili are very similar, there are some notable differences. For example, the P pilus adhesin is located exclusively at the tips of the pilus filament and forms part of a morphologically distinct structure. In contrast, the adhesion moiety of type 1 pili is inserted into the pilus filament at intervals, but only the adhesin molecule exposed at the pilus tip is functional. The variability in isoreceptor recognition amongst P pili has been solely ascribed to structural differences in the respective adhesin molecules, whereas in type 1 pili, variability in binding specificity has been attributed to the pilus filament that influences the conformation of the adhesin moiety. Less is known about the structure or assembly of type 4 pili, which are a unique class of pili expressed by several different species of gram-negative bacteria. The phase variation of the pilC assembly gene in N. gonorrheae to the off state results in the accumulation of unassembled subunits toxic to the cells. This process exerts a strong selection pressure on the cells that triggers alterations in the pilin structural gene. Thus, antigenic variation of pili in this organism may be regulated at the level of assembly. Finally, the concept of periplasmic chaperones in postsecretional assembly is most likely a general phenomenon in the biology of gram-negative bacteria. The investigations of pilus assembly will continue to provide insight into the details of how macromolecular assembly reactions are coordinated in the bacterial cell and how the regulation of assembly genes can profoundly affect biological processes.