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還元されたニコチンアミド補因子（NAD（P）H）のin situ再生は、多くの重要な化学物質の実用的な合成に必要です。ここでは、Pseudomonas stutzeriからの非常に安定した活性変異リン酸塩デヒドロゲナーゼ（12x-A176R PTDH）の工学と、酵素膜反応器における効果的なNADPH再生システムとしてのその可能性の評価を報告します。キシロースレダクターゼ触媒キシリトール合成とアルコールデヒドロゲナーゼ触媒（R） - フェニルエタノール合成を含む2つの実質的に重要な酵素反応をモデルシステムとして使用し、変異体PTDHを市販のNADP（+）-Pseudomonas SPと直接比較しました。NADPH再生に広く使用されている101形成デヒドロゲナーゼ（MUT PSE-FDH）。両方のモデル反応において、2つの再生酵素は酵素活性損失の同様の速度を示しました。ただし、変異体PTDHは、MUT PSE-FDHよりもNADP（+）のより高い基質変換とより高い総売上高数を示しました。変異体PTDHによる製品の時空収量も、MUT PSE-FDHを持つものよりも最大4倍高くなりました。特に、230 g L（-1）D（-1）の時空収量は、帯電したナノフィルトレーション膜を使用して変異体PTDHで得られ、酵母に基づくキシリトール合成の他の既存の生物学的プロセスと比較して最高の生産性を表しています。D-キシロース変換株または類似のin vitro酵素膜反応器システム。
還元されたニコチンアミド補因子（NAD（P）H）のin situ再生は、多くの重要な化学物質の実用的な合成に必要です。ここでは、Pseudomonas stutzeriからの非常に安定した活性変異リン酸塩デヒドロゲナーゼ（12x-A176R PTDH）の工学と、酵素膜反応器における効果的なNADPH再生システムとしてのその可能性の評価を報告します。キシロースレダクターゼ触媒キシリトール合成とアルコールデヒドロゲナーゼ触媒（R） - フェニルエタノール合成を含む2つの実質的に重要な酵素反応をモデルシステムとして使用し、変異体PTDHを市販のNADP（+）-Pseudomonas SPと直接比較しました。NADPH再生に広く使用されている101形成デヒドロゲナーゼ（MUT PSE-FDH）。両方のモデル反応において、2つの再生酵素は酵素活性損失の同様の速度を示しました。ただし、変異体PTDHは、MUT PSE-FDHよりもNADP（+）のより高い基質変換とより高い総売上高数を示しました。変異体PTDHによる製品の時空収量も、MUT PSE-FDHを持つものよりも最大4倍高くなりました。特に、230 g L（-1）D（-1）の時空収量は、帯電したナノフィルトレーション膜を使用して変異体PTDHで得られ、酵母に基づくキシリトール合成の他の既存の生物学的プロセスと比較して最高の生産性を表しています。D-キシロース変換株または類似のin vitro酵素膜反応器システム。
The in situ regeneration of reduced nicotinamide cofactors (NAD(P)H) is necessary for practical synthesis of many important chemicals. Here, we report the engineering of a highly stable and active mutant phosphite dehydrogenase (12x-A176R PTDH) from Pseudomonas stutzeri and evaluation of its potential as an effective NADPH regeneration system in an enzyme membrane reactor. Two practically important enzymatic reactions including xylose reductase-catalyzed xylitol synthesis and alcohol dehydrogenase-catalyzed (R)-phenylethanol synthesis were used as model systems, and the mutant PTDH was directly compared to the commercially available NADP(+)-specific Pseudomonas sp. 101 formate dehydrogenase (mut Pse-FDH) that is widely used for NADPH regeneration. In both model reactions, the two regeneration enzymes showed similar rates of enzyme activity loss; however, the mutant PTDH showed higher substrate conversion and higher total turnover numbers for NADP(+) than mut Pse-FDH. The space-time yields of the product with the mutant PTDH were also up to fourfold higher than those with mut Pse-FDH. In particular, a space-time yield of 230 g L(-1) d(-1) xylitol was obtained with the mutant PTDH using a charged nanofiltration membrane, representing the highest productivity compared to other existing biological processes for xylitol synthesis based on yeast D-xylose converting strains or similar in vitro enzyme membrane reactor systems.
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