4つの急性期タンパク質の特性：C反応性タンパク質、血清アミロイドAタンパク質、α1酸糖タンパク質、およびフィブリノーゲン

炎症性刺激後の濃度の増加により陽性急性期タンパク質と呼ばれる4つの血漿タンパク質がレビューされています：C反応性タンパク質（CRP）、血清アミロイドAタンパク質（SAA）、アルファ酸酸酸糖タンパク質（AAG）、およびフィブリノゲンゲーゲンゲーゲン。CRPとSAAは濃度が1000倍に増加する可能性があり、AAGとフィブリノーゲンは約2倍から4倍になります。すべては主に肝臓で合成されますが、それぞれが多くの肝外部位で生成される場合があります。急性期タンパク質の誘導におけるサイトカインの役割、特にインターロイキン-6（IL-6）の複数の機能能力について説明します。急性期遺伝子発現とタンパク質合成を調節する他のサイトカインには、IL-1、腫瘍壊死因子アルファ、インターフェロンガンマ、および他の刺激因子と補因子が含まれます。各タンパク質の物理化学的特性は、分子生物学とともにレビューされます。各タンパク質について、既知の生物学的効果が詳細です。CRPの以下の機能が報告されています。オプソン化、貪食性の強化、および受動的保護をもたらす細胞表面受容体との反応。古典的な補体経路の活性化。クロマチン断片のスカベンジャー;腫瘍細胞の成長および/または転移の阻害;多核核機能の変調;いくつかの追加の多様なアクティビティ。血漿SAAの役割は、二次アミロイドーシスにおけるタンパク質AAの前駆体として説明されています。他の機能は投機的です。AAGは、免疫調節の役割を果たし、多くの多様な薬物を結合する役割を果たします。凝固の形成に加えて、フィブリノーゲンとフィブリンの結合に対する新しいデータは、受容体3型を補完するために説明されています。最後に、各タンパク質の濃度は、特に結合組織疾患において、さまざまな非感染性および感染症状態で説明されています。さまざまな急性および慢性炎症性障害の過程でのタンパク質の定量化は、診断、治療、場合によっては予後に役立ちます。

Four plasma proteins, referred to as positive acute phase proteins because of increases in concentration following inflammatory stimuli, are reviewed: C-reactive protein (CRP), serum amyloid A protein (SAA), alpha 1-acid glycoprotein (AAG), and fibrinogen. The CRP and SAA may increase in concentration as much as 1000-fold, the AAG and fibrinogen approximately twofold to fourfold. All are synthesized mainly in the liver, but each may be produced in a number of extrahepatic sites. The role of cytokines in induction of the acute phase proteins is discussed, particularly the multiple functional capabilities of interleukin-6 (IL-6). Other cytokines that regulate acute phase gene expression and protein synthesis include IL-1, tumor necrosis factor alpha, interferon gamma, as well as other stimulatory factors and cofactors. The physicochemical characteristics of each protein are reviewed together with the molecular biology. For each protein, the known biological effects are detailed. The following functions for CRP have been described: reaction with cell surface receptors resulting in opsonization, enhanced phagocytosis, and passive protection; activation of the classical complement pathway; scavenger for chromatin fragments; inhibition of growth and/or metastases of tumor cells; modulation of polymorphonuclear function; and a few additional diverse activities. The role of plasma SAA is described as a precursor of protein AA in secondary amyloidosis; other functions are speculative. AAG may play an immunoregulatory role as well as a role in binding a number of diverse drugs. In addition to clot formation, new data are described for binding of fibrinogen and fibrin to complement receptor type 3. Finally, the concentration of each protein is discussed in a wide variety of noninfectious and infectious disease states, particularly in connective tissue diseases. The quantification of the proteins during the course of various acute and chronic inflammatory disorders is useful in diagnosis, therapy, and in some cases, prognosis.