緑色蛍光タンパク質（GFP）におけるプロトンリレー反応：同位体編集されたGFPの偏光分解超高速振動分光法

野生型（WT）GFPの複雑な一時的な振動スペクトルは、同位体編集されたタンパク質の分極異方性測定を通じて割り当てられています。タンパク質発色団の相互作用は、溶液中のモデル発色団と比較して、振動構造を大幅に変更します。励起状態の振動モードは、励起された状態の電子構造に関する情報を生成します。プロトンリレー経路はより詳細に特徴付けられ、リモートE222残基のプロトン化は、協調したステップで発生することが示されています。タンパク質振動モードの修正は、電子励起後に発生することが示されており、これらがプロトンリレー反応の引き金として機能する可能性について説明します。

The complex transient vibrational spectra of wild type (wt) GFP have been assigned through polarization anisotropy measurements on isotopically edited proteins. Protein chromophore interactions modify considerably the vibrational structure, compared to the model chromophore in solution. An excited-state vibrational mode yields information on excited-state electronic structure. The proton relay pathway is characterized in more detail, and the protonation of the remote E222 residue is shown to occur in a concerted step. Modifications to protein vibrational modes are shown to occur following electronic excitation, and the potential for these to act as a trigger to the proton relay reaction is discussed.