Bind To Bind：BTBタンパク質間相互作用ドメイン

BTBドメインは、真核生物全体に見られるタンパク質間相互作用モチーフです。大きな相互作用面を持つ一意の三次元のfoldを決定します。露出した残基は非常に多様であり、二量体化とオリゴマー化、ならびに他の多くのタンパク質との相互作用を可能にすることができます。BTB含有タンパク質は多数あり、アクチンダイナミクスから細胞周期の調節に至るまでの細胞プロセスを制御します。ここでは、転写調節の分野での調査結果を確認して、BTBの高い変動性が関連する転写因子がさまざまな機能能力を進化させる方法を説明します。次に、最近の研究が、彼らの高いシーケンスの発散と明らかに無関係な機能にもかかわらず、多くのBTB含有タンパク質が少なくとも1つの共有役割を持っていることをどのように示したかを報告します。まとめると、これらの発見は、多用途のタンパク質 - タンパク質相互作用ドメインの多様で収束する機能を示しています。

The BTB domain is a protein-protein interaction motif that is found throughout eukaryotes. It determines a unique tri-dimensional fold with a large interaction surface. The exposed residues are highly variable and can permit dimerization and oligomerization, as well as interaction with a number of other proteins. BTB-containing proteins are numerous and control cellular processes that range from actin dynamics to cell-cycle regulation. Here, we review findings in the field of transcriptional regulation to illustrate how the high variability of the BTB has allowed related transcription factors to evolve different functional abilities. We then report how recent work has showed that, in spite of their high sequence divergence and apparently unrelated functions, many BTB-containing proteins have at least one shared role: the recruitment of degradation targets to E3 ubiquitin ligase complexes. Taken together, these findings illustrate diverse and convergent functions of a versatile protein-protein interaction domain.