カハラライドのタンデム質量分析：Elysia Grandifoliaの2つの新しい環状デプシペプチド、Kahalalide RおよびSの同定

軟体動物のエリシア壮大者のエレクトロスプレーイオン化質量分析（ESI-MS）を使用して得られたスペクトルは、1478 da（抗癌剤であるカハラライドF）の分子量を中心にした分子イオンピークのクラスターを示しました。2つの新しい分子、Kahalalide R（M/Z 1464）とS（M/Z 1492）は、タンデム質量分析を使用して特徴付けられました。14 Daの質量差は、それらが相同分子であることを示唆しています。さらに、以前に特定されたカハラライドDおよびカハラライドGも報告されています。しかし、軟体動物の藻類ダイエットBryopsis PlumosaのESI-MSは、カハラリドFのみの存在を示しました。カハラライドFのアミノ酸配列との比較。この経路は、カハラリドFのアミノ酸残基の損失のために提示されます。ラクトン結合ではなくアミド結合で、アミノ酸残基の損失は連続的ではありません。アルカリ - メタル化された分子イオンのCID実験は、ナトリウムとカリウムイオンが分子の線形ペプチド鎖のアミド窒素/酸素に協調し、ラクトンのラクトン酸素ではなく調整することを示しています。カハラリドDの場合、プロトン化ペプチドのCIDはデプシペプチド環を開いてアシリウムイオンと線形ペプチドを形成し、フラグメントイオンシグナルは連続した順序でアミノ酸の損失を示します。この研究では、タンデム質量分析により、新しいペプチドを完全に特徴付けるために必要な詳細情報が提供されています。

Spectra obtained using electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS) of the mollusk Elysia grandifolia showed a cluster of molecular ion peaks centered at a molecular mass of 1478 Da (kahalalide F, an anticancer agent). Two new molecules, kahalalide R (m/z 1464) and S (m/z 1492) were characterized using tandem mass spectrometry. The mass differences of 14 Da suggest that they are homologous molecules. In addition, previously identified kahalalide D and kahalalide G are also reported. However, the ESI-MS of the mollusk's algal diet Bryopsis plumosa showed the presence of only kahalalide F. The amino acid sequences of kahalalide R and S are proposed using collision-induced dissociation (CID) experiments of singly and doubly charged molecular ions and by comparison with the amino acid sequence of kahalalide F. The pathway is presented for the loss of amino acid residues in kahalalide F. It is observed that there is sequential loss of amino acids in the linear peptide chain, but in the cyclic part the ring opens at the amide bond rather than at the lactone linkage, and the loss of amino acid residues is not sequential. The CID experiment of the alkali-metal-cationized molecular ions shows that the sodium and potassium ions coordinate to the amide nitrogen/oxygen in the linear peptide chain of the molecule and not to the lactone oxygen of the lactone. In the case of kahalalide D, CID of the protonated peptide opens the depsipeptide ring to form a linear peptide with acylium ion, and fragment ion signals indicate losses of amino acids in sequential order. In this study, tandem mass spectrometry has provided the detailed information required to fully characterize the new peptides.