カルシニューリンは、シクロフィリンシクロスポリンAおよびFKBP-FK506複合体の一般的な標的です

免疫抑制剤シクロスポリンA（CSA）とFK506の直接的な受容体（免疫フィリン）は異なりますが、細胞シグナル伝達の阻害の同様のメカニズムは、それらの関連する免疫フィリン複合体が共通の標的と相互作用することを示唆しています。ここでは、シクロフィリン-CSAおよびFKBP-FK506の複合体（シクロフィリン、FKBP、FKBPラパマイシン、またはFKBP-506BDではない）がCa（2+）とカルモジュリン依存性ホスファターゼに競合的に結合して阻害すると報告していますが、カルシニューリンの結合と阻害には、カルモジュリンは必要ありません。これらの結果は、カルシニューリンがT細胞受容体およびIgE受容体シグナル伝達経路に関連する一般的なステップに関与しており、シクロフィリンとFKBPがそれぞれCSAおよびFK506の作用を媒介することを示唆しています。カルモジュリン。

Although the immediate receptors (immunophilins) of the immunosuppressants cyclosporin A (CsA) and FK506 are distinct, their similar mechanisms of inhibition of cell signaling suggest that their associated immunophilin complexes interact with a common target. We report here that the complexes cyclophilin-CsA and FKBP-FK506 (but not cyclophilin, FKBP, FKBP-rapamycin, or FKBP-506BD) competitively bind to and inhibit the Ca(2+)- and calmodulin-dependent phosphatase calcineurin, although the binding and inhibition of calcineurin do not require calmodulin. These results suggest that calcineurin is involved in a common step associated with T cell receptor and IgE receptor signaling pathways and that cyclophilin and FKBP mediate the actions of CsA and FK506, respectively, by forming drug-dependent complexes with and altering the activity of calcineurin-calmodulin.