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23個のモノクローナル抗体(mAb)のパネルを使用して、リフトバレーフィーバーウイルス糖タンパク質のエピトープに対するホルマリン、ベータプロリオラクトン(BPL)およびバイナリエチレニミン(BEI)の効果を研究しました。最初の不活性化期間の後、BEIはエピトープにほとんど悪影響を及ぼしませんでしたが、BPLは7つを大幅に変化させ、ホルマリンはほとんどのエピトープの立体構造またはアクセシビリティを部分的に変化させました。不活性化された抗原のすべてのエピトープは、6か月の貯蔵期間にわたって特定のMABに対する活性の低下を示しました。
23個のモノクローナル抗体(mAb)のパネルを使用して、リフトバレーフィーバーウイルス糖タンパク質のエピトープに対するホルマリン、ベータプロリオラクトン(BPL)およびバイナリエチレニミン(BEI)の効果を研究しました。最初の不活性化期間の後、BEIはエピトープにほとんど悪影響を及ぼしませんでしたが、BPLは7つを大幅に変化させ、ホルマリンはほとんどのエピトープの立体構造またはアクセシビリティを部分的に変化させました。不活性化された抗原のすべてのエピトープは、6か月の貯蔵期間にわたって特定のMABに対する活性の低下を示しました。
A panel of 23 monoclonal antibodies (mAbs) was used to study the effect of formalin, beta propriolactone (BPL) and binary ethylenimine (BEI) on the epitopes of the Rift Valley fever virus glycoproteins. After the initial inactivation period BEI had very little adverse affect on the epitopes whereas BPL significantly altered seven and formalin partially changed the conformation or accessibility of most of the epitopes. The epitopes of all of the inactivated antigens showed a reduced activity against the specific mAbs over a six month storage period.
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