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8-アニリノ-1-ナフタレンスルホン酸（ANS）は、イオンペア形成を通じてタンパク質とポリアミノ酸のカチオン基に強く結合すると考えられています。これらの相互作用において、ANSの蛍光特性にデータの不足が存在します。アルギニンおよびリジン誘導体へのANS結合は、蛍光と円形二色性分光法によって研究され、等温滴定熱量測定（ITC）によって達成された公開された情報を増強しました。筋肉のシフトによる蛍光増強は、リジンとアルギニンの帯電したグループとANSのスルホン酸群との相互作用に起因します。ARG（またはLYS）とANSのスルホン酸塩基の間のイオンペアリングは、蛍光の向上につながる分子間電荷移動（CT）速度定数を減少させます。ANSの-NHグループ近くの正電荷は、分子内CTプロセスを変化させ、蛍光の青いシフトを生成します。Lysのそれと比較したArgサイドチェーンは、ANSの-NHグループとスルホネート基の両方とより効果的に相互作用します。ANS結合は、ポリARGのランダムコイルアルファヘリックス遷移も誘導します。ITCの結果とは対照的に、我々のデータは、ANS誘導体と正の帯電した側鎖との間の静電相互作用が、ミクロモル範囲の結合親和性を説明していないことを示しています。ファンデルワールスなどのイオンペアリングに加えて、補完的な相互作用は、タンパク質の高い親和性（k（d）<1 mm）外部結合部位を考慮する必要があります。
8-アニリノ-1-ナフタレンスルホン酸（ANS）は、イオンペア形成を通じてタンパク質とポリアミノ酸のカチオン基に強く結合すると考えられています。これらの相互作用において、ANSの蛍光特性にデータの不足が存在します。アルギニンおよびリジン誘導体へのANS結合は、蛍光と円形二色性分光法によって研究され、等温滴定熱量測定（ITC）によって達成された公開された情報を増強しました。筋肉のシフトによる蛍光増強は、リジンとアルギニンの帯電したグループとANSのスルホン酸群との相互作用に起因します。ARG（またはLYS）とANSのスルホン酸塩基の間のイオンペアリングは、蛍光の向上につながる分子間電荷移動（CT）速度定数を減少させます。ANSの-NHグループ近くの正電荷は、分子内CTプロセスを変化させ、蛍光の青いシフトを生成します。Lysのそれと比較したArgサイドチェーンは、ANSの-NHグループとスルホネート基の両方とより効果的に相互作用します。ANS結合は、ポリARGのランダムコイルアルファヘリックス遷移も誘導します。ITCの結果とは対照的に、我々のデータは、ANS誘導体と正の帯電した側鎖との間の静電相互作用が、ミクロモル範囲の結合親和性を説明していないことを示しています。ファンデルワールスなどのイオンペアリングに加えて、補完的な相互作用は、タンパク質の高い親和性（k（d）<1 mm）外部結合部位を考慮する必要があります。
8-anilino-1-naphthalenesulfonic acid (ANS) is believed to strongly bind cationic groups of proteins and polyamino acids through ion pair formation. A paucity of data exists on the fluorescent properties of ANS in these interactions. ANS binding to arginine and lysine derivatives was studied by fluorescence and circular dichroism spectroscopies to augment published information attained by isothermal titration calorimetry (ITC). Fluorescence enhancement with a hypsochromic shift results from the interaction of the charged group of lysine and arginine with the sulfonate group of ANS. Ion pairing between Arg (or Lys) and the sulfonate group of ANS reduce the intermolecular charge transfer (CT) rate constant that leads to enhancement of fluorescence. A positive charge near the -NH group of ANS changes the intramolecular CT process producing a blue shift of fluorescence. The Arg side chain compared to that of Lys more effectively interacts with both the -NH and sulfonate groups of ANS. ANS binding also induces a random coil-alpha helix transition in poly-Arg. Our data, in contrast to ITC results, indicate that electrostatic interactions between ANS derivatives and positively charged side chains do not account for binding affinity in the micromolar range. In addition to ion pairing complementary interactions, such as van der Waals, should be considered for high affinity (K(d)<1 mM) external binding sites of proteins.
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