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植物のシステイン生合成は、O-アセチルセリンスルフヒドリラーゼ（OASS）とセリンアセチルトランスフェラーゼ（SAT）の物理的関連によって部分的に調節されています。OASSとSATの相互作用には、SATの10 C末端残基のみが必要です。ここでは、蛍光分光法と等温滴定カロリメトリー（ITC）を使用した温度と塩濃度の関数として、シロイヌナズナのオース（atoass）の複合体の形成の熱力学と、atsat（c10ペプチド）のC末端リガンドの熱力学を分析します。我々の結果は、ATSATのC末端が、植物システインシンターゼ複合体の総結合エネルギーに大きな寄与を提供することを示唆しています。C10ペプチドは、2：1の複合体でアトスホモディマーに結合します。AtoassとC10ペプチドの相互作用は、温度（10〜35度C）とNaCl濃度（0.02-1.3 m）でタイト（KD = 5-100 nm）です。C10ペプチドのATOASS結合は、より高い温度で負の協同性を示します。ITC研究は、温度にも依存するエンタルピーと結合のエントロピーの補償的変化を補償することを明らかにしています。相互作用のエンタルピーには有意な温度依存性があります（Deltacp = -401 Cal Mol-1 K-1）。熱容量の変化と塩依存の研究は、疎水性相互作用がATOASS.C10ペプチド複合体の形成を促進することを示唆しています。植物システインシンターゼ複合体に対する温度の潜在的な調節効果について説明します。
植物のシステイン生合成は、O-アセチルセリンスルフヒドリラーゼ（OASS）とセリンアセチルトランスフェラーゼ（SAT）の物理的関連によって部分的に調節されています。OASSとSATの相互作用には、SATの10 C末端残基のみが必要です。ここでは、蛍光分光法と等温滴定カロリメトリー（ITC）を使用した温度と塩濃度の関数として、シロイヌナズナのオース（atoass）の複合体の形成の熱力学と、atsat（c10ペプチド）のC末端リガンドの熱力学を分析します。我々の結果は、ATSATのC末端が、植物システインシンターゼ複合体の総結合エネルギーに大きな寄与を提供することを示唆しています。C10ペプチドは、2：1の複合体でアトスホモディマーに結合します。AtoassとC10ペプチドの相互作用は、温度（10〜35度C）とNaCl濃度（0.02-1.3 m）でタイト（KD = 5-100 nm）です。C10ペプチドのATOASS結合は、より高い温度で負の協同性を示します。ITC研究は、温度にも依存するエンタルピーと結合のエントロピーの補償的変化を補償することを明らかにしています。相互作用のエンタルピーには有意な温度依存性があります（Deltacp = -401 Cal Mol-1 K-1）。熱容量の変化と塩依存の研究は、疎水性相互作用がATOASS.C10ペプチド複合体の形成を促進することを示唆しています。植物システインシンターゼ複合体に対する温度の潜在的な調節効果について説明します。
Cysteine biosynthesis in plants is partly regulated by the physical association of O-acetylserine sulfhydrylase (OASS) and serine acetyltransferase (SAT). Interaction of OASS and SAT requires only the 10 C-terminal residues of SAT. Here we analyze the thermodynamics of formation of a complex of Arabidopsis thaliana OASS (AtOASS) and the C-terminal ligand of AtSAT (C10 peptide) as a function of temperature and salt concentration using fluorescence spectroscopy and isothermal titration calorimetry (ITC). Our results suggest that the C-terminus of AtSAT provides the major contribution to the total binding energy in the plant cysteine synthase complex. The C10 peptide binds to the AtOASS homodimer in a 2:1 complex. Interaction between AtOASS and the C10 peptide is tight (Kd = 5-100 nM) over a range of temperatures (10-35 degrees C) and NaCl concentrations (0.02-1.3 M). AtOASS binding of the C10 peptide displays negative cooperativity at higher temperatures. ITC studies reveal compensating changes in the enthalpy and entropy of binding that also depend on temperature. The enthalpy of interaction has a significant temperature dependence (DeltaCp = -401 cal mol-1 K-1). The heat capacity change and salt dependence studies suggest that hydrophobic interactions drive formation of the AtOASS.C10 peptide complex. The potential regulatory effect of temperature on the plant cysteine synthase complex is discussed.
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