表面張力に対するホフマイスターの塩の影響は、バルク水と空気界面の間の陰イオンとカチオンの分配から生じます

最近開発された表面バルクパーティションモデルを適用して、水の表面張力に対する個々のホフマイスターカチオンとアニオンの影響を解釈します。最も表面拡張塩（NA2SO4）は、0.2 H2O A-2の表面領域の単位面積あたりの水分子数の最小推定値を提供します。これは、約6 Aの表面領域の下限の厚さに対応しています。これは、調査された塩ではなく、この領域の特性であると想定しています。塩濃度<OR = 1 mでは、KP、Na+ = KP、SO42- = 0と比較して定義された単一イオン分配係数KP、Iは、異なる塩イオンのバルク塩濃度と添加物に依存しないことがわかります。表面感受性分光法と分子動力学シミュレーションとの半定量的一致が達成されます。ほとんどの場合、KPのランクオーダーは、アニオンとカチオンの両方について、タンパク質プロセス（折りたたみ、降水、アセンブリ）への影響に基づいて、イオンの定性的ランキングである従来のホフマイスターシリーズに従います。タンパク質表面を水に露出させるプロセス（例：SCN-）を好むほとんどのアニオンは、タンパク質表面と好ましく（つまり蓄積する）タンパク質表面とも空気水界面（kp> 1、kp、kpに蓄積されなければなりません。、scn- = 1.6）。タンパク質表面を水から除去するプロセス（f-など）を支持するほとんどの陰イオンは、タンパク質表面から除外されますが、空気水界面（kp、f- = 0.5）から除外されます。強いタンパク質の変性剤であるグアニジニウム陽イオンは、展開中に露出したタンパク質表面に蓄積され、空気水表面からやや除外されていますが（kp、guh+ = 0.7）、アルカリ金属カチオン（kp、kp、kp、kp、0、kp、k+ = 0.1と同一のNa+。したがって、これらの陽イオンとタンパク質表面との相互作用に対して推測される値と比較して、空気水面の陽イオンKP値は（除外に向かって）シフトしているように見えます。

We apply a recently developed surface-bulk partitioning model to interpret the effects of individual Hofmeister cations and anions on the surface tension of water. The most surface-excluded salt (Na2SO4) provides a minimum estimate for the number of water molecules per unit area of the surface region of 0.2 H2O A-2. This corresponds to a lower bound thickness of the surface region of approximately 6 A, which we assume is a property of this region and not of the salt investigated. At salt concentrations < or = 1 m, single-ion partition coefficients Kp,i, defined relative to Kp,Na+ = Kp,SO42- = 0, are found to be independent of bulk salt concentration and additive for different salt ions. Semiquantitative agreement with surface-sensitive spectroscopy data and molecular dynamics simulations is attained. In most cases, the rank orders of Kp,i for both anions and cations follow the conventional Hofmeister series, qualitative rankings of ions based on their effects on protein processes (folding, precipitation, assembly). Most anions that favor processes that expose protein surface to water (e.g., SCN-), and hence must interact favorably with (i.e., accumulate at) protein surface, are also accumulated at the air-water interface (Kp >1, e.g., Kp,SCN- =1.6). Most anions that favor processes that remove protein surface from water (e.g., F-), and hence are excluded from protein surface, are also excluded from the air-water interface (Kp,F- = 0.5). The guanidinium cation, a strong protein denaturant and therefore accumulated at the protein surface exposed in unfolding, is somewhat excluded from the air-water surface (Kp,GuH+ = 0.7), but is much less excluded than alkali metal cations (e.g., Kp,Na+ identical with 0, Kp,K+ = 0.1). Hence, cation Kp values for the air-water surface appear shifted (toward exclusion) as compared with values inferred for interactions of these cations with protein surface.