新しい発色団構造の探索は、改善された青色蛍光タンパク質の同定につながります

青色蛍光タンパク質（BFP）として知られるAequorea緑色蛍光タンパク質（GFP）のバリアントは、最初に発色症の前駆体配列のチロシンをヒスチジンに置換することによって設計されていました。ここでは、BFPの改善されたバージョンと、すべてが青色蛍光色相の特性を共有する新規および異なる発色団構造を備えたさまざまな工学的蛍光タンパク質バリアントを報告します。新しいバリアントの2つの最も興味深いのは、発色団が励起状態のプロトン移動を受けないGFPのバージョンと、フェニルアラニン由来の発色団を備えたMCHERRYのバージョンです。すべての新しい青色蛍光タンパク質は、生細胞蛍光イメージングの有用性について批判的に評価されています。これらの新しいバリアントは、青色蛍光タンパク質を蛍光タンパク質「ツールキット」の実用的で堅牢なメンバーとして合法化することにより、多色の蛍光イメージングを大幅に促進するはずです。

The variant of Aequorea green fluorescent protein (GFP) known as blue fluorescent protein (BFP) was originally engineered by substituting histidine for tyrosine in the chromophore precursor sequence. Herein we report improved versions of BFP along with a variety of engineered fluorescent protein variants with novel and distinct chromophore structures that all share the property of a blue fluorescent hue. The two most intriguing of the new variants are a version of GFP in which the chromophore does not undergo excited-state proton transfer and a version of mCherry with a phenylalanine-derived chromophore. All of the new blue fluorescing proteins have been critically assessed for their utility in live cell fluorescent imaging. These new variants should greatly facilitate multicolor fluorescent imaging by legitimizing blue fluorescing proteins as practical and robust members of the fluorescent protein "toolkit".